荧光检测波包干涉技术揭示了单个光捕获复合体中随时间变化的激子弛豫路径

《Journal of the American Chemical Society》：Fluorescence-Detected Wavepacket Interferometry Reveals Time-Varying Exciton Relaxation Pathways in Single Light-Harvesting Complexes

光合作用中色素蛋白复合体的激子能量松散受蛋白质柔性导致的能级结构动态影响。研究采用双脉冲激发单复合体，观察到激子波包干涉引起的发射强度随脉冲间隔变化，100fs内因环境 fluctuation 消失。通过长时间监测发现不同复合体存在时序变化的能级松散路径，证实电子激发与低频振动模式的耦合动态驱动能量传递。

　　

光合作用依赖于色素-蛋白质复合体激发态流形中的高效能量弛豫过程。由于蛋白质支架具有相当的灵活性，因此产生的能量和结构无序会导致复杂的激发态能级结构，这种结构会在所有时间尺度上波动。尽管已知这种波动对弛豫过程的影响，但参与弛豫的具体激子状态以及驱动弛豫的振动模式的本质仍存在争议。在这里，来自一种光合紫色细菌的单个色素-蛋白质复合体被两个相同的超短锁相脉冲激发，产生两个可以相互干涉的激子波包。这导致发射强度随着脉冲之间的延迟时间而变化，但由于在这些时间尺度上环境的波动，这种变化会在大约100飞秒内消失。对于几个单独的复合体，我们观察到在几十秒的时间尺度上干涉模式的变化，这些变化揭示了能量弛豫路径向最低能量激子状态的波动过程。这种弛豫是由电子激发与低频振动模式之间的耦合随时间变化所驱动的。