微重力对β-淀粉样肽纤维化动力学及结构的影响

《Chemical Communications》：Impact of microgravity on the fibrillization kinetics and structure of amyloid beta peptide

微重力环境可延缓Aβ(1-40)肽段的纤维化动力学，形成更线性、β-片层含量较少的纤维结构，为研究阿尔茨海默病机制及太空任务中的神经退行性疾病风险提供新依据。

　　

β-淀粉样蛋白（Aβ）是一种由38至42个氨基酸残基组成的肽，与阿尔茨海默病（AD）的发生密切相关。可溶性Aβ单体转化为寡聚体和纤维的过程会导致神经元功能丧失以及细胞运输和信号传导机制的紊乱。研究Aβ在微重力条件下的行为对于评估蛋白质错误折叠的风险以及长期载人太空任务期间发生神经退行性疾病的可能性至关重要。在本研究中，我们发现微重力显著改变了Aβ(1–40)的聚集过程，延缓了其纤维化进程，形成的纤维更加线性、多态性较低，并且β-折叠片层含量减少。这些发现凸显了微重力作为研究淀粉样纤维形成基本机制及其对疾病进程影响的工具的潜力。