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用于确定内在无序蛋白质中天冬酰胺和谷氨酰胺侧链NH2基团位置的三重共振核磁共振(NMR)实验
《ChemPhysChem》:Triple-Resonance NMR Experiments for Assignment of Asparagine and Glutamine Side-Chain NH2 Groups in Intrinsically Disordered Proteins
【字体: 大 中 小 】 时间:2025年10月28日 来源:ChemPhysChem 2.2
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双三重共振NMR实验通过关联1H/15N化学位移实现IDEPs中Asn/Gln侧链NH2的不确定性指认,成功解析α-突触核蛋白和huntington Exon-1蛋白中的Q7重复序列。
在结构无序的蛋白质中,相同类型氨基酸残基的脂肪族13C化学位移完全退化,使得使用传统技术无法明确地确定天冬酰胺(Asn)和谷氨酰胺(Gln)羧酰胺NH2基团的核磁共振(NMR)归属。本文描述了一组三共振NMR实验,这些实验将Asn和Gln羧酰胺NH2基团的1H/15N化学位移与同一残基及其相邻残基的骨架酰胺15N化学位移相关联。这些实验利用了骨架酰胺15N化学位移的更好分散性,从而能够明确地确定结构无序的α-突触核蛋白中所有Asn/Gln侧链NH2基团的归属,以及含有7个谷氨酰胺重复序列(httex1Q7)的无序亨廷顿蛋白(huntington exon-1)中大部分Gln NH2基团的归属。
作者声明不存在利益冲突。
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