手性调控的α/β杂化二肽超分子自组装：从分子构象到纳米形貌

《Journal of Molecular Structure》：Influence of Chirality in Supramolecular Self-assembly of α/β-Hybrid Dipeptides

本文系统研究了手性（L/D-丙氨酸）及甘氨酸残基对Fmoc保护α/β杂化二肽（含邻氨基苯甲酸Ant）自组装行为的调控作用。通过单晶X射线衍射（SC-XRD）、傅里叶变换红外光谱（FT-IR）及电子显微镜等技术，揭示了其对β-折叠构象、超分子排列（平行/反平行）及纳米结构（带状/纤维状/棒状）的关键影响，为手性精准调控肽基功能材料提供了新见解。

　　

亮点

我们系统研究了三种结构相关的二肽Fmoc-L-Ala-Ant-OMe (1)、Fmoc-D-Ala-Ant-OMe (2)和Fmoc-Gly-Ant-OMe (3)的分子排列、自组装行为及形貌特征，以揭示手性和骨架取向对超分子结构的调控机制。

结果与讨论

采用固态傅里叶变换红外光谱（FT-IR）探究合成二肽的构象均一性及氢键特性。酰胺I区（1700-1600 cm^?1）主要对应C=O伸缩振动，是识别二级结构的关键指标；酰胺II带（1580-1510 cm^?1）主要源于N-H弯曲模式，可提供互补结构信息。3500-3200 cm^?1区域的吸收峰则揭示了N-H伸缩振动模式。

结论

单晶X射线衍射（SC-XRD）显示，Fmoc-L-Ala-Ant-OMe沿a轴呈反平行β-折叠排列，并沿b轴呈现螺旋扩展组织。