双交联策略提升高压115℃下鱼糜凝胶品质稳定性的作用机制研究

《Food Research International》：A dual crosslinking strategy to enhance the quality stability of surimi gels at 115?°C under high-pressure: An underlying mechanism

本文提出一种新型双交联策略（Ca2+与转谷氨酰胺酶（TGase）协同作用），通过构建弹性-刚性交织网络结构，显著提升高压高温（115℃/0.1?MPa）处理下鱼糜凝胶产品（SGP）的破断力、持水性与热稳定性。研究从蛋白构象（DSC、FTIR）、水分分布（LF-NMR/MRI）及微观结构（SEM）多维度揭示其机制，为耐热SGP开发提供新思路。

　　

Highlight

破断力与变形距离的变化

如图1A和B所示，与90℃处理相比，所有组别在115℃处理后的破断力和变形距离均有所下降，但下降幅度因组别而异。与对照组相比，SPI（大豆分离蛋白）、SA（海藻酸钠）及SPI/SA组对SGP破断力损失的改善效果有限（损失率从17.60%分别降至15.20%、17.11%和14.93%）。SPI/SA-TG组进一步将破断力损失降低至11.07%，而SPI/SA-TG-Ca（双交联）组表现出最小的破断力损失（仅9.63%），且其破断力绝对值最高（580.96 ± 36.04 g）。变形距离的变化趋势与破断力相似，双交联组在115℃下仍保持最高值（0.97 ± 0.006 cm），表明其凝胶网络在高温高压下具有最优的柔韧性与抗变形能力。

结论

本研究成功提出并证实双交联能有效改善SGP在高温高压加工过程中的品质稳定性。结果表明，SPI/SA-TG-Ca组表现出最佳的凝胶特性与最低的水分损失。其弹性结构具有高滞后能量（U_hys）、优异的柔韧性，且在高温下保持稳定，而高临界应变（γ_c）值表明其具备显著的抗变形能力。肌球蛋白熔融温度的提升（从108.87℃升至116.21℃）进一步验证了双交联对蛋白热稳定性的增强作用。异肽键与离子键的形成有效减轻了高温高压对二硫键和疏水相互作用的不利影响。此外，双交联SGP形成了致密有序的网络结构，降低了水通道连通性，增加了固定水含量与质子密度。该策略为耐热SGP的开发提供了新的理论依据与实践指导。