四种氨基酸（精氨酸、甘氨酸、赖氨酸和脯氨酸）对Litopenaeus vannamei肌原纤维蛋白在冻融循环过程中的结构完整性和乳化性能的影响

《Journal of the Science of Food and Agriculture》：Effects of four amino acids (Arg, Gly, Lys, and Pro) on the structural integrity and emulsification properties in myofibrillar protein of Litopenaeus vannamei during freeze–thaw cycles

动态温度波动调控虾肌肉蛋白（MP）结构及乳液稳定性的机制研究。通过多光谱分析和分子对接发现，精氨酸、甘氨酸、赖氨酸和脯氨酸通过氢键和离子相互作用与MP特定位点（如Glu177-Lys188、Ser245-Lys250、Asp463-Glu468）结合，抑制α螺旋向无序结构转变及氧化聚合，同时减少荧光淬灭，有效维持乳液稳定性，为天然抗冻剂开发提供理论依据。

　　

摘要

背景

动态温度波动对虾肌原纤维蛋白（MP）的结构特性和乳液稳定性具有重要的调节作用，然而氨基酸作为天然冷冻保护剂的潜力及其在MP结构和乳液稳定性中发挥调节作用的复杂分子机制尚未完全阐明。通过多光谱分析系统地研究了MP在冻融（F-T）循环过程中的结构变化，同时通过分子对接模拟明确了氨基酸与MP之间的相互作用机制。

结果

四种氨基酸（Arg、Gly、Lys和Pro）显著抑制了MP二级结构中α-螺旋向无序结构的转变，并减少了其在三级结构中的荧光团淬灭现象。Arg和Lys在防止蛋白质结构变化、聚集和氧化方面表现出更强的保护作用。分子对接结果显示，这些氨基酸主要通过氢键和离子相互作用与肌球蛋白的Glu177–Lys188、Ser245–Lys250和Asp463–Glu468位点发生相互作用。此外，这些氨基酸通过减轻蛋白质氧化和限制过度的分子间相互作用有效防止了乳液的不稳定。

结论

Arg、Gly、Lys和Pro可以通过氢键与虾MP的特定位点结合，抑制其在冻融循环过程中的结构损伤和氧化聚集，从而提高乳液的稳定性，并为天然冷冻保护剂的开发提供了理论支持。? 2025 化学工业协会。

利益冲突

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