尼可兰地尔与牛血清白蛋白结合相互作用的光谱学和热力学研究，并结合分子对接分析

《Luminescence》：Spectroscopic and Thermodynamic Studies on the Binding Interaction of Nicorandil to Bovine Serum Albumin, Supported by Molecular Docking Analysis

基于荧光光谱、FTIR、UV-Vis及分子动力学模拟，研究尼卡地平与牛血清白蛋白在pH 7.4下的结合作用，发现单结合位点（Kd=6.35×102 M?1），结合以疏水作用为主，且伴随BSA构象变化，实验与理论计算结果一致。

　　

摘要

近年来，研究药物与蛋白质之间的结合相互作用时，人们倾向于采用多种光谱方法，如荧光光谱、傅里叶变换红外光谱（FTIR）、紫外-可见光谱、热力学分析以及分子建模（MD）。当前的研究探讨了尼可地尔（NCL）在模拟生理条件下（pH 7.4）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。荧光数据和紫外光谱结果表明，NCL通过动态和静态淬灭机制降低了BSA的固有荧光强度。研究表明，NCL与BSA的结合较弱，结合常数为6.35 × 10^2 M^-1（298 K时），这与报道的血浆蛋白结合百分比（约25%）一致。热力学参数分析显示，NCL-BSA相互作用为自发过程，焓变（ΔH）为174.85 kJ mol^-1。疏水力是主要的结合力，熵变（ΔS）为639.96 kJ mol^-1。竞争性结合实验表明，NCL主要结合在BSA疏水腔的I位点上。此外，同步荧光光谱、FTIR和配体-蛋白质对接实验揭示了BSA与NCL相互作用时其二级结构的改变，对接结果与实验结果相符。

利益冲突

作者声明不存在利益冲突。