单克隆抗体在气-液界面吸附时的剪切与膨胀流变学特性及界面结构研究

《Langmuir》：Shear and Dilatational Rheology and Interfacial Structure of a Monoclonal Antibody Adsorbed at the Air–Liquid Interface

单克隆抗体在疏水界面吸附形成的粘弹性薄膜，通过新型界面流变仪、X射线反射和 Brewster 角显微镜分析其流变特性与覆盖度关系。发现二维泊松比随压缩从0.9降至0.4，Naive模式耦合理论计算笼定位长度2.5-4.0?，证实β-折叠结构对高界面弹性的贡献，为生物制药稳定性提供理论依据。

　　

作为两亲分子，蛋白质会吸附在疏水性的空气-液体界面上，通常会形成一层粘弹性薄膜。这种表面粘弹性在许多科学和技术领域中都具有重要意义，例如在食品和乳液科学中的泡沫形成与聚集现象，以及生物制药制剂中的稳定性研究。例如，单克隆抗体（mAb）制剂的长期稳定性与表面聚集程度和界面剪切弹性密切相关。为了研究这种粘弹性界面，研究人员使用了一种新型界面流变仪来探测吸附在界面上的mAb薄膜的膨胀和剪切流变特性，同时考虑了之前研究中未涉及的“堵塞”界面状态。这种界面薄膜主要表现出弹性（类似固体的性质），其计算得到的二维泊松比ν_2D随着压缩程度的增加而从0.9降低到0.4。X射线反射率（XRR）能够解析薄膜的垂直于平面的结构，而布儒斯特角显微镜（BAM）测量则提供了薄膜的平面内结构信息。BAM图像证实了薄膜在压缩过程中的均匀性，而XRR则揭示了空气界面处存在一个蛋白质浓度较高的薄层，并能够准确测定薄膜的真实表面过剩量。因此，界面流变特性与实际测量得到的表面覆盖率之间的关系得以确定。利用简单模式耦合理论计算得出，蛋白质在界面处的局域化长度r_loc介于2.5至4.0 ?之间，进一步证实了高界面弹性是由于mAb在界面处发生局部展开并形成β-折叠结构所导致的。这些结果为吸附的mAb界面层的结构与流变特性提供了基础性的理解，具有重要的科学意义和实际应用价值。