原始绿藻特异性捕光复合体Lhcp的独特色素排列与功能演化研究

《Communications Biology》：Distinctive and functional pigment arrangements in Lhcp, a prasinophyte-specific photosynthetic light-harvesting complex

本研究通过高分辨率冷冻电镜解析了原始绿藻Ostreococcus tauri特有的捕光复合体Lhcp的1.94 ?结构，首次精确鉴定了其7种类胡萝卜素和14种叶绿素的结合位点。研究发现Lhcp通过独特的顺式酯化花药黄质B(Oax)等色素介导的三聚体稳定机制，揭示了海洋藻类适应蓝绿光环境的分子基础，为光合作用系统的演化研究提供了重要理论依据。

　　

在浩瀚的海洋深处，阳光穿透海水时会发生奇妙的变化——红光被快速吸收，蓝绿光成为主导光源。这种特殊的光环境塑造了海洋浮游藻类独特的捕光系统。原始绿藻（prasinophytes）作为早期光合真核生物的代表，其特有的捕光复合体Lhcp长期以来因结构解析精度不足，阻碍了人们对海洋藻类光适应机制的理解。传统认知中，陆地植物的LHCII复合体已得到深入研究，但Lhcp如何帮助藻类在深海弱光环境中高效捕获蓝绿光，仍是一个待解的科学谜题。

为了解决这一难题，研究人员选择海洋浮游藻类Ostreococcus tauri作为研究对象，采用单颗粒冷冻电镜技术成功解析了Lhcp三聚体的高分辨率结构。这项突破性工作首次在近原子级别揭示了Lhcp中所有色素的精确排列方式，为理解光合生物对不同光环境的适应策略提供了关键结构基础。

研究方法上，团队通过蔗糖密度梯度离心和阴离子交换色谱纯化Lhcp三聚体，利用冷冻电镜技术收集6144部电影图像，经运动校正和三维重构后获得1.94 ?分辨率的结构。色素组成采用超高效液相色谱分析，光谱特性通过吸收光谱、荧光光谱和圆二色谱表征，能量传递路径基于激子耦合理论计算。

结构分析显示，每个Lhcp单体包含7种类胡萝卜素和14个叶绿素分子，色素组成与之前的研究有重要修正。尤为关键的是，研究首次明确了未鉴定色素Uid的化学结构为8'-顺式-3-辛烯酰花药黄质B（Oax），这是一种具有特殊顺式构象的酯化类胡萝卜素。

三聚体结构的色素介导稳定机制

研究发现Lhcp三聚体的稳定性主要依赖于色素的相互作用，特别是三个Oax分子在腔面形成的放射状排列。这些Oax分子通过范德华力相互锁合，并与相邻单体的氨基酸残基产生广泛接触，替代了LHCII中保守的蛋白质-蛋白质相互作用。这种独特的稳定机制解释了为何Lhcp在缺乏LHCII典型三聚化关键残基的情况下仍能保持结构稳定。

功能表征揭示的光谱特性

光谱分析表明Lhcp在蓝绿光区域（400-500 nm）具有显著增强的吸收能力，这与海洋光环境特征高度匹配。77K低温吸收光谱显示518 nm和537 nm处存在两个明显的类胡萝卜素吸收峰，能量传递效率分别达到90%和100%。圆二色谱呈现出复杂的峰形模式，反映了Lhcp中叶绿素分子间独特的激子耦合网络。

能量传递路径的重新构建

通过计算叶绿素分子间的激子耦合强度，研究发现Lhcp的能量传递路径与LHCII存在显著差异。Lhcp中叶绿素b主要分布在腔面层，而叶绿素a集中在基质层，这种分层分布优化了蓝绿光捕获效率。特别值得注意的是，Chl b620与Chl a604之间的强耦合（77 cm^-1）以及Chl b607与Chl b603之间的增强耦合，构成了高效的能量传递通道。

光保护机制的结构基础

纳秒时间分辨吸收光谱证实Lhcp具有高效的三重态淬灭能力，未淬灭的三重态叶绿素比例不足5%。结构分析将淬灭位点定位在Pra-1-Chl a610-Chl a612和Uri-Chl a602两个区域，这些区域的类胡萝卜素与叶绿素分子的紧密排列确保了高效的三重态能量转移。

研究结论部分强调，Lhcp与LHCII虽然共享核心架构，但通过色素组成和排列方式的创新性调整，实现了对特定光环境的功能优化。这种结构可塑性为理解光合作用系统的演化提供了重要视角：保守的色素簇负责核心功能（能量传递和光保护），而外周色素的可变性则支持生态适应。该研究不仅解决了原始绿藻光捕获机制的长久疑问，也为人工光合系统的设计提供了新的分子蓝图。

这项发表于《Communications Biology》的研究由关西城市大学、大阪大学、基础生物学研究所等机构合作完成，通过多学科技术手段揭示了光合生物适应多样光环境的分子奥秘，为合成生物学和新能源材料开发提供了宝贵见解。