对来自肠细菌的γ-碳酸酐酶EcoCAγ进行计算机模拟分析：评估其72个残基组成的N端延伸部分的作用

《Journal of Biomolecular Structure and Dynamics》：In silico analysis of the γ-carbonic anhydrase EcoCAγ from Enterobacteria: assessing the role of the 72-residue N-terminal extension

EcoCAγ的N端延伸结构在膜环境与水溶液中表现出不同的构象动力学特性，分子动力学模拟证实其三聚体组装和催化位点结构在不同环境中均保持稳定。

　　

摘要

γ-类碳酸酐酶EcoCAγ于2022年在大肠杆菌中被发现，其N端具有72个残基的延伸结构，而典型的YrdA异构体则没有这一结构。基因组分析证实，全长EcoCAγ在多种大肠杆菌和志贺菌菌株中保持保守（同源性为95–100%），但在实验室菌株K-12中不存在。利用AlphaFold-Multimer软件构建了全长三聚体模型，并对其在水相和膜环境中的分子动力学行为进行了模拟。在膜环境中，N端片段保持伸展的α-螺旋构象；而在水溶液中，该片段发生压缩并发生自组装。在所有模拟过程中，三聚体的组装结构以及催化位点的几何形态均得以保持，且活性位点的结构未受到任何破坏。这些模拟结果提供了关于N端区域环境依赖性行为及其对EcoCAγ三聚体构象动态影响的详细结构信息。