在多酶反应系统中，当酶物理吸附在表面时发生“滑动”的证据

《Langmuir》：Evidence for Enzyme “Sliding” when Physisorbed on a Surface in a Multienzyme Reaction System

酶表面相互作用机制研究显示，两种多酶系统在SiO2纳米颗粒表面均完成200-400次催化循环后脱离，表明酶在单次吸附中发生表面滑动。这一发现揭示了酶催化表面反应的普遍机制，可能影响生物传感器设计。

　　

尽管已经证明了酶与物理或化学固定在表面的辅因子之间的反应，但一个基本问题仍然存在：酶是如何与表面相互作用的？具体来说，反应后它们是从表面脱附，还是重新吸附到表面，又或者是沿着表面滑动？通过对实验结果进行详细的动力学建模（这些实验研究了通过柔性连接臂将辅因子烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）固定在二氧化硅颗粒（SiNPs）表面的多酶耦合再生过程），发现每种酶在颗粒表面每次吸附事件中可以完成200到400次催化循环。这表明酶必须能够在一次吸附循环内沿着表面滑动。研究了两组耦合的酶系统：(i) 酒精脱氢酶（ADH）与谷氨酸脱氢酶（GluDH）的耦合系统，以及 (ii) EcG3PD 与来自 Clostridium aminovalericum 的 NAD⁺ 再生酶 NADH 氧化酶的耦合系统，结果发现它们的行为相似，这表明这是一种普遍现象，可能对生化反应具有重要意义。