溶液中混合钒氧簇驱动的靶向蛋白质相互作用

《Inorganic Chemistry》：Targeted Protein Interactions Driven by Hybrid Vanadium-Oxo Clusters in Solution

钒氧簇合物与溶菌酶的特异性结合机制及结构影响研究，通过多光谱联用和热力学方法验证结合过程，发现高亲和力结合且维持溶菌酶二级结构，为生物催化应用提供新思路。

　　

金属氧簇，特别是多金属氧酸盐（POMs），因其作为强大的生物无机催化剂的潜力而受到广泛关注，这些催化剂能够通过靶向相互作用调节蛋白质功能。在本研究中，我们利用⁵¹V核磁共振（NMR）光谱、循环伏安法（CV）、荧光光谱、圆二色性（CD）光谱、紫外-可见光（UV–vis）光谱和等温滴定量热法（ITC）研究了混合钒氧簇[V₆O₁₃{(OCH₂)₃CCH₂OH}₂]^2–（V₆–OH）与鸡蛋白溶菌酶（HEWL）之间的溶液相互作用。实验结果证实，V₆–OH能够以高特异性与HEWL结合，这表现为负的吉布斯自由能（ΔG°）、⁵¹V NMR信号线宽度的显著增加以及蛋白质结合时电化学势的变化。荧光淬灭分析显示了强烈的结合亲和力，这一结果也得到了ITC的支持；而CD光谱表明HEWL的二级结构在结合过程中几乎没有受到扰动，说明V₆–OH的结合并未改变其结构。这种强烈的结合亲和力以及结合时发生的氧化还原电位变化，解释了混合六钒酸盐能够与蛋白质形成选择性且稳定的相互作用的原因，这种相互作用有助于实现局部的氧化还原反应，这对于靶向生物催化和潜在的治疗应用至关重要。