在拟南芥中，ABA诱导的气孔关闭过程中，OPEN STOMATA 1主要通过CPK15激活SLAC1阴离子通道

《Proceedings of the National Academy of Sciences》：OPEN STOMATA 1 activates SLAC1 anion channel primarily through CPK15 in ABA-induced stomatal closure in Arabidopsis

ABA诱导气孔关闭中，CPK15起关键作用，OST1通过磷酸化CPK15及SLAC1的8个位点协同Ca2+信号增强通道活性，揭示OST1连接钙依赖/非依赖通路的分子机制。

　　

重要性

脱落酸（ABA）通过激活Ca²⁺信号通路来促进气孔关闭。不依赖Ca²⁺的激酶OST1以及依赖Ca²⁺的蛋白激酶CPKs能够直接磷酸化并激活SLAC1及其同源物SLAHs。然而，Ca²⁺信号通路的启动机制以及这些通路之间的关系仍不清楚。在本研究中，我们证明了依赖Ca²⁺的蛋白激酶CPK15在ABA诱导的气孔关闭过程中起着关键作用，其中OST1主要通过CPK15来激活SLAC1阴离子通道的活性。OST1与Ca²⁺协同作用，共同增强CPK15的活性。这些发现揭示了一种机制：OST1通过CPK15将不依赖Ca²⁺的通路与依赖Ca²⁺的通路连接起来，从而调节ABA诱导的气孔运动。

摘要

在ABA诱导的气孔关闭过程中，不依赖Ca²⁺的OST1和依赖Ca²⁺的蛋白激酶CPKs都能激活阴离子通道SLAC1。然而，OST1调节SLAC1活性的具体机制及其与CPKs之间的关系仍不明确。研究发现，OST1主要通过CPK15来激活SLAC1。CPK15的突变会显著影响ABA诱导的气孔关闭能力，并增加植物的抗旱敏感性。OST1与CPK15相互作用，并在T103位点对其进行磷酸化，这一过程对ABA诱导的气孔关闭至关重要。此外，CPK15还可以磷酸化SLAC1 N端的八个位点，从而在卵母细胞中激活其阴离子电流。SLAC1^8D（一种磷酸模拟形式）在卵母细胞中的表达能够持续激活阴离子通道的活性，有效恢复cpk15-1中受损的ABA诱导气孔关闭功能，而SLAC1^8A（一种磷酸失活形式）则无法实现这一效果。另外，由OST1和Ca²⁺激活的CPK15能够增强其对SLAC1的活性，同时OST1和CPK15的突变都会对ABA诱导的气孔关闭产生叠加效应，表明CPK15通过直接和间接两种机制来激活SLAC1。这些发现强调了CPK15在ABA诱导的气孔关闭中的关键作用，揭示了OST1与CPKs在依赖Ca²⁺和不依赖Ca²⁺的通路中的协同作用。