贾第虫（Giardia）的最基本囊泡运输机制包含两种NSF蛋白的同源物

《FEBS Letters》：The minimal vesicular trafficking machinery of Giardia has two NSF paralogues

囊泡融合对滴虫生存至关重要，但该寄生虫具有极简的囊泡转运机制。本研究发现其存在两个高度同源的NSF蛋白同源体（GlNSF112681和GlNSF114776），前者定位于边缘囊泡，后者在应激条件下向前端鞭毛结构富集。序列分析表明N端差异导致其选择性结合α-SNAP蛋白，形成异源六聚体的20S复合物，首次揭示简化的真核系统中NSF蛋白的适应性分化。

　　

摘要

囊泡融合事件对Giardia lamblia的生存至关重要，因为它们驱动营养物质的吸收和形态阶段的转换。与大多数真核生物不同，Giardia的囊泡运输机制非常简单。我们发现了一个罕见的例外：这种寄生虫中存在两种N-乙基马来酰亚胺敏感因子（NSF）的旁系同源物。定位研究表明，这两种高度同源的旁系同源物——GlNSF₁₁₂₆₈₁和GlNSF₁₁₄₇₇₆——在各种应激条件下可能独立发挥作用：GlNSF₁₁₂₆₈₁留在外围囊泡中，而大部分GlNSF₁₁₄₇₇₆则重新分布到前鞭毛相关结构中。这两种旁系同源物还对α-可溶性NSF结合蛋白（Glα-SNAPs）具有选择性亲和力。这种选择性源于它们N端的序列差异。这两种GlNSF可以共定位并共同免疫沉淀，表明在滋养体中存在一个异六聚体的20S复合体。这是首次报道存在异六聚体20S复合体的研究，并揭示了在简化真核生物系统中囊泡运输机制的适应性特化。

影响声明

我们发现单细胞寄生原生动物Giardia lamblia拥有两种NSF旁系同源物，这在真核生物中较为罕见。尽管它们具有高度同源性，但在应激条件下它们很可能执行独立的功能。

同行评审

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数据可获取性

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