Phosalone与人类血清白蛋白结合的结构和热效应：来自分子建模与光谱方法的见解

《Journal of Biomolecular Structure and Dynamics》：Structural and thermal impacts of phosalone binding to human serum albumin: perspectives from molecular modeling and spectroscopic methods

Phosalone与HSA的相互作用机制研究通过分子对接、动力学模拟及光谱分析揭示，结合位点及氢键和范德华力主导复合物形成，热力学参数显示结合稳定性，荧光淬灭证实静态猝灭，FT-IR证实构象变化。

　　

摘要

Phosalone（Pln）是一种有机磷农药，由于其广泛使用，对人类健康存在潜在风险。我们通过分子建模和多光谱方法研究了Pln与人类血清白蛋白（HSA）之间的相互作用。分子对接研究确定了与Pln相互作用的结合位点和关键残基。此外，分子动力学（MD）模拟显示，该复合物的平均根均方偏差（RMSD）超过了自由HSA系统的RMSD，这与热稳定性研究结果一致，表明$T_m\text{的降低。}$ 紫外-可见光（UV–vis）光谱分析证实了HSA-Pln复合物的形成。利用荧光染料8-苯胺萘-1-磺酸（ANS）进行的外源性荧光分析表明，Pln的加入通过静态猝灭作用减弱了HSA-ANS复合物的荧光。在298、308和318 K的温度下，Pln与HSA-ANS相互作用的Stern-Volmer常数（$K_{\text{sv}}$分别为47.99、31.67和27.55（${\Delta }^0$ = ?39.88（J·