与超氧化物歧化酶异源二聚体结合的Chromera velia光系统I冷冻电镜结构及其作为Mehler机器的功能演化研究

《Nature Communications》：The cryo-EM structure of Photosystem I from Chromera velia with a bound superoxide dismutase heterodimer

本研究解析了珊瑚共生藻Chromera velia中光系统I（PSI）与超氧化物歧化酶（SOD）异源二聚体的1.84?冷冻电镜结构，揭示了PSI核心亚基PsaA分裂、SOD结合模式及天线蛋白非典型取向等独特特征，为理解光合生物适应性机制提供了新范式。

　　

在光合作用的演化长河中，光系统I（Photosystem I，PSI）作为光能转化核心装置，其结构功能在绝大多数光合生物中保持高度保守。然而自然总是充满例外——与珊瑚共生的甲藻Chromera velia因其在进化上与寄生性顶复门生物密切关联，其PSI展现出令人惊异的突破性特征：核心亚基PsaA发生分裂，更引人注目的是超氧化物歧化酶（superoxide dismutase，SOD）竟作为常规亚基与PSI稳定结合。这种突破常规的结构组装机制长期以来是光合作用研究领域的未解之谜。理解这种特殊PSI的结构基础与功能演化，不仅能够揭示光合生物应对环境压力的创新策略，更为人工光合系统的设计提供全新思路。

为破解这一谜题，研究团队采用单颗粒冷冻电镜技术成功解析了Chromera velia来源的PSI-SOD超级复合物的高分辨率结构。研究揭示SOD异源二聚体通过经典亚基的延伸段、新颖蛋白PsaV以及简化的捕光装置稳定锚定在PSI核心的基质侧，首次阐明了该复合物通过结构重塑成功整合抗氧化酶类的分子机制。更值得关注的是，研究通过结构比较分析揭示了分裂PsaA亚基的精准组装原理，以及天线蛋白非典型取向的整合方式。结合前期生理学研究数据，研究者提出这一特殊PSI可能作为"Mehler机器"，将源自光系统II（Photosystem II，PSII）的电子回传至水分子，通过局部耗氧作用有效管理氧化还原失衡并降低光呼吸作用。这项发表于《Nature Communications》的研究不仅提供了迄今最高分辨率的PSI结构信息，更开创性地揭示了光合系统与抗氧化系统的功能耦合机制。

关键技术方法包括：从Chromera velia藻株中提取PSI-SOD超级复合物，利用单颗粒冷冻电子显微镜解析1.84?分辨率三维结构，通过分子动力学模拟验证结构稳定性，结合系统进化分析探讨复合物的演化路径。

研究结果

结构解析揭示PSI-SOD超级复合物组装机制

通过冷冻电镜结构分析发现，SOD异源二聚体通过PsaA-1和PsaA-2亚基的C端延伸段与PSI核心形成密集相互作用网络，新发现的PsaV蛋白作为关键支架进一步稳定了整个复合物。特别值得注意的是，与典型PSI相比，该复合物的捕光天线系统呈现显著简化特征，仅保留少量核心色素分子。

PsaA亚基分裂与重组的结构基础

研究首次阐明分裂的PsaA亚基通过结构域互作实现功能重构：PsaA-1保留核心电子传递链组分，而PsaA-2则主要参与SOD结合界面的形成。结构数据显示分裂位点位于跨膜螺旋Ⅴ与Ⅵ之间的可塑性区域，这种独特的排列方式为理解蛋白进化提供了新视角。

天线蛋白非典型取向的功能意义

与绿藻和高等植物PSI中天线蛋白的平行排列不同，Chromera velia的PSI天线系统呈现倾斜约30°的独特取向。这种空间重排不仅优化了激发能传递效率，更为SOD异源二聚体的结合提供了必要的结构柔性。

SOD结合位点与潜在功能机制

结构分析显示SOD活性中心与PSI的Fe-S簇电子受体距离约14?，这一空间布局支持电子在两者间的快速传递。分子对接模拟进一步表明，该配置可能通过Mehler反应将电子导向氧分子，生成可被SOD歧化的超氧阴离子。

这项研究通过高分辨率结构生物学手段系统阐释了Chromera velia中PSI-SOD超级复合物的组装原理与功能演化。研究结论表明，该复合物通过亚基分裂、蛋白创新和结构重塑等策略，成功将抗氧化酶类整合入光合电子传递链，形成独特的氧化还原调控机制。这种创新性结构安排使藻细胞能够通过局部氧循环有效管理光胁迫引起的活性氧爆发，为理解光合生物的环境适应性提供了范式转移。该发现不仅深化了对光合系统演化可塑性的认识，更为人工设计具有光保护功能的光合系统提供了理论蓝图。