液态凝聚态驱动肌动蛋白自组装与成束的普适性机制

本期推荐：来自国际团队的研究揭示了细胞骨架调控新范式。研究人员通过构建计算模型和工程化改造实验，证明含有F-actin结合模块的相分离蛋白（如VASP/Lamellipodin/Eps15嵌合体）可通过多价交联形成液态凝聚体，无需传统聚合酶活性即可实现肌动蛋白成束组装。该发现拓展了生物分子凝聚体调控细胞骨架的理论框架，为细胞运动与形态发生提供新见解。

　　在细胞这个精密的微宇宙中，肌动蛋白(actin)纤维的动态组装如同"分子芭蕾"，而最新研究发现了一类特殊的蛋白质编舞者——它们通过形成液态般的生物分子凝聚体(liquid-like condensates)来导演这场表演。研究聚焦两种关键蛋白：既是聚合酶又能相分离的VASP(血管扩张刺激磷蛋白)，以及无聚合酶活性但可结合肌动蛋白的Lamellipodin(Lpd)。令人惊讶的是，这两种蛋白形成的凝聚体都能高效组装并捆绑肌动蛋白纤维(F-actin)，颠覆了"必须依赖聚合酶活性"的传统认知。

科研人员构建了智能体计算模型(agent-based model)进行理论预测，发现只要蛋白具备两个特性：1)能发生相分离形成多价网络，2)含有F-actin结合域，就足以实现纤维成束。为验证这点，他们将F-actin结合模块"嫁接"到本不结合肌动蛋白的相分离蛋白Eps15上。这个工程化的"弗兰肯蛋白"果然形成了能高效组装actin的凝聚体，如同纳米级的魔术贴般把纤维捆扎成束。

这项研究揭示了细胞骨架调控的"乐高法则"：通过模块化组合相分离能力与结合域，自然界可能演化出远比已知更丰富的细胞骨架组织方式。这种机制或许解释了细胞如何快速响应信号重构骨架网络，也为人工设计细胞仿生材料提供了新蓝图。