编辑推荐：
为明确 DUF 生化功能，研究人员开展 HerA-DUF4297 抗噬菌体防御系统研究。结果发现 HerA 结合诱导 DUF 结构重塑激活其核酸酶活性。该研究揭示的机制对理解其他免疫系统激活有重要意义，值得一读。
亮点
- Apo DUF 形成一种无活性的十二聚体，核酸酶活性极低。
- HerA-DUF 以 6:12 的活性复合物形式组装，能够高效切割 DNA。
- DUF 的寡聚化由其 C 端的 RFO 结构域介导。
- 结构重塑使得 DUF 核酸酶结构域二聚化并激活。
摘要
第一作者单位的研究人员利用 AlphaFold 模型并结合实验，对 HerA-DUF4297（DUF）抗噬菌体防御系统进行了表征，重点研究了 DUF 尚未明确的生化功能。在基于结构的基因组分析的指引下，研究人员发现 DUF 的同源物广泛分布于多种细菌免疫系统中。值得注意的是，其中一种同源物 Cap4 是一种核酸酶。受这一进化线索的启发，研究人员检测了 DUF 的核酸酶活性，观察到只有当 DUF 与其伴侣蛋白 HerA 结合时，才能切割 DNA 底物。为了剖析 DUF 的激活机制，研究人员测定了 DUF 和 HerA-DUF 的结构。尽管 DUF 单独存在或与 HerA 结合时均能形成大型寡聚体，但仅靠寡聚化不足以引发核酸酶活性。相反，HerA 的结合诱导了整个复合物发生深刻的结构重塑。这种重塑将 DUF 重新配置为一种能够有效切割 DNA 的活性核酸酶。研究人员揭示了一种由结构重塑驱动的机制，这可能为其他免疫系统的激活提供参考。
图形摘要
（此处原文未对图片内容进行文字描述，故仅保留原文图形摘要部分的图片引用信息）
