金黄色葡萄球菌噬菌体80α颈部结构揭示DNA、尾部完成蛋白及测距蛋白的精细特征

本研究揭示了金黄色葡萄球菌致病岛(SaPI1)病毒粒子的关键组装机制。来自XX的研究团队通过冷冻电镜技术解析了SaPI1病毒颈部的高分辨率结构，首次清晰观察到尾部DNA、尾部完成蛋白(TCP)和测距蛋白(TMP)的空间排布，阐明了由头尾连接蛋白(HTCP)、头尾接合蛋白(HTJP)和终止蛋白(TrP)组成的多聚体复合物结构，为理解移动遗传元件(MGEs)的感染机制提供了重要结构基础。

　　金黄色葡萄球菌噬菌体80α的颈部结构研究取得重要突破。该研究首次通过冷冻电镜(cryo-EM)解析了SaPI1病毒粒子的颈部高分辨率结构，揭示了这个由辅助噬菌体80α编码的病毒组装关键部位的精妙构造。研究发现颈部外管由头尾连接蛋白(HTCP)十二聚体与头尾接合蛋白(HTJP)、终止蛋白(TrP)六聚体共同构成。更令人振奋的是，研究首次在纳米尺度下观察到尾部内部的DNA分子、尾部完成蛋白(TCP)和测距蛋白(TMP)的精细结构特征。这些发现为理解金黄色葡萄球菌致病岛(SaPIs)这类移动遗传元件(MGEs)的组装和感染机制提供了重要结构线索，特别是揭示了辅助噬菌体与致病岛之间的分子互作基础。该研究不仅完善了噬菌体结构生物学知识体系，也为开发针对金黄色葡萄球菌的新型抗感染策略提供了理论依据。