植物铝离子受体 PSKR1/ALR1 的磷酸化调控机制：解锁植物感知铝离子的密码

为探究植物感知离子能力的调控机制，研究人员开展了有关植物铝离子受体 PSKR1/ALR1（ALR1）的研究。结果发现 ALR1 磷酸化状态控制植物铝感知能力，且存在磷酸酶 / 激酶介导的磷酸化切换机制。这为理解生物离子感知机制提供了新视角。

　　植物感知有毒离子和营养离子的能力对其生长和生存至关重要，但这种能力是如何调控的在很大程度上仍不清楚。此前研究人员在拟南芥中发现类受体激酶 PSKR1/ALR1（ALR1₁）是一种能感知具有植物毒性的铝（Al）离子的受体，铝离子会导致全球广泛分布的酸性土壤上农作物减产和森林退化。在此研究进一步表明，ALR1 中特定丝氨酸（Ser）残基（Ser⁶⁹⁶/698）的磷酸化状态控制着植物的铝感知能力。铝离子会迅速降低 ALR1（Ser⁶⁹⁶/698）的磷酸化水平，而去磷酸化会促进 ALR1 与 BAK1 共受体的相互作用和相互磷酸化，进而激活依赖于 STOP1 的铝信号传导和抗性。接下来，研究人员鉴定出一类 PP2C 型磷酸酶（PP2CH₁和 PP2CH₂），它们介导 ALR1（Ser⁶⁹⁶/698）的去磷酸化。研究显示，铝离子会迅速增加 PP2CH₁/2 的蛋白质积累，并促进它们与 ALR1 的相互作用。PP2CHs 双缺失会显著增加 ALR1（Ser⁶⁹⁶/698）的磷酸化水平，从而减弱铝信号传导的强度。此外，研究人员还发现一种类受体胞质激酶 PBL27，它负责磷酸化 ALR1（Ser⁶⁹⁶/698），并在 ALR1 介导的铝信号传导调控中起负向作用。这些发现揭示了一种由磷酸酶 / 激酶介导的 ALR1 磷酸化切换机制，该机制控制着植物的铝感知能力，为理解生物体的离子感知机制提供了新的见解。