探秘细菌微管蛋白 FtsZ：结构与动力学特征研究及意义

为探究细菌微管蛋白 FtsZ 在细胞分裂中的作用机制，研究人员开展了以 FtsZ 七聚体为模型系统的全原子分子动力学模拟研究。结果发现 γ - 磷酸结合环 T3 在水解后促使界面结构重排，该研究有助于深入理解 FtsZ 的功能。

　　FtsZ（细菌微管蛋白）在细胞分裂（cytokinesis）过程中发挥着关键作用。它与微管蛋白（tubulin）结构相似，由 N 端和 C 端两个结构域组成。该蛋白组装形成单链原丝（protofilaments），呈现踏车运动（treadmilling）现象，即 FtsZ 原丝看似在进行单向运动，实则构成原丝的单个单体并未移动。尽管能形成原丝，但 FtsZ 分子需要发生构象转换，才能与原丝中的相邻亚基形成稳定接触。因此，根据聚合倾向，FtsZ 有两种特征明确的构象：1. 单体 FtsZ 倾向的 R 状态；2. 聚合体 FtsZ 倾向的 T 状态。FtsZ 的踏车运动能力与构象转换以及蛋白质的 GTP 酶（GTPase）活性相关，因为 FtsZ 的水解缺陷突变体不会发生踏车运动。研究人员采用全原子分子动力学模拟，以 FtsZ 七聚体为模型系统，研究原丝的某些结构和动力学特征。他们模拟了处于 GTP、GDP 和 GDP-Pi 三种核苷酸状态的 FtsZ 原丝，以了解末端单体的构象状态、原丝的界面动力学，以及蛋白质结构域间和界面区域的重要相互作用。研究表明，γ - 磷酸结合环 T3 在水解后会促使界面发生结构重排。