冷休克蛋白家族(Csps)在热与氧化应激中的时序表达揭示其细菌应激响应与适应的新机制

来自未知机构的研究人员针对大肠杆菌(E. coli)中9种同源冷休克蛋白(Csps)的功能谜题展开研究。通过分析营养条件及冷、热、氧化应激下csps的转录动态，发现未表征成员cspF/cspH与经典冷诱导组在多重应激中显著响应，其中cspD/cspH在热应激上调而cspC下降，10mM H2O2处理15分钟即激活cspA/cspF/cspI。该研究首次系统揭示Csps在应激网络中的功能分化，为细菌环境适应机制提供新见解。

　　

大肠杆菌(E. coli)体内藏着九个结构相似的冷休克蛋白(Cold shock proteins, Csps)小分队，但它们的"冷休克蛋白"头衔可能名不副实——有些成员压根不响应低温刺激。这群蛋白在细菌应对环境危机时究竟如何分工？最新研究揭开了它们的多重身份：

当细菌遭遇营养条件变化时，cspA、cspC、cspD和cspE像灵敏的代谢传感器般动态调整表达量，而其他成员则保持稳定。经典的冷应激场景下，冷诱导组与cspF、cspH齐齐出动，但cspC/D/E却按兵不动。令人意外的是，热浪来袭时cspD/cspH反而异常活跃，cspC却逐渐"沉默"。更精彩的是氧化应激剧情：10mM过氧化氢(H₂O₂)刺激15分钟就触发cspA/cspF/cspI的快速反应，30分钟时cspC/E/H也加入战斗序列。

这些时空特异的表达模式像一组分子密码，暗示着Csps家族在应激响应网络中扮演着超越"冷休克"的多面手角色。特别是尚未明确功能的cspF和cspH，它们的活跃表现昭示着未知的生理功能等待破解。这项研究如同给细菌应激机制拼图补上了关键碎片，展现出高度保守蛋白家族通过表达分化实现功能创新的进化智慧。