运动蛋白聚簇增强驱动蛋白（kinesin）介导的囊泡运输：解析体内外运输差异机制

在细胞内，囊泡通常由少量驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）运输。但体外研究显示 kinesin-1 与微管结合慢，长距离运输或需大量 motors ，这与体内情况不符。研究人员重构多 GFP 标记 kinesin-1 驱动的脂质体运动，发现 motor 聚簇可提升运输效率，有助于解释体内外差异。

　　细胞内的囊泡一般是由少量的驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）马达负责运输的。然而，体外生物物理研究中观察到的驱动蛋白 - 1（kinesin-1）与微管的结合速率很慢，这意味着长距离运输或许需要大量的马达。为了解决体内和体外研究在马达数量需求上的差异，研究人员重构了由多个绿色荧光蛋白（GFP）标记的驱动蛋白 - 1（kinesin-1）驱动的直径 120 纳米脂质体的运动。正如基于先前结合速率测量的预测一样，研究发现长距离运输需要大量的驱动蛋白 - 1（kinesin-1）马达。研究人员推测，这种与体内观察结果的差异可能源于马达的组织方式不同，于是他们利用 DNA 支架测试了马达聚簇是否能提高运输效率。结果发现，仅聚集三个马达，就能在很广的马达数量范围内增加脂质体的移动距离。研究结果表明，无论马达数量多少，囊泡上马达的排列方式都会调节运输距离，这意味着马达组织方式的差异或许能够解释体内和体外长距离运输对马达数量需求不同的现象。