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这篇综述聚焦鱼类热应激，详细阐述了热应激对鱼类的负面影响，着重分析不同温度下热休克蛋白 60（Hsp60）在多种鱼类中的表达情况，探讨其对鱼类生理、胚胎发育的作用，还指出研究空白，为后续深入研究提供参考。
热应激及其对鱼类的负面影响
温度高于鱼类正常生理范围通常被视为热应激，不过不同鱼类及其所处环境的具体阈值差异很大。而且，鱼类的最适温度会因生理过程而有所不同。当鱼类处于低于最适温度的环境时，细胞代谢和神经系统功能会受限；而高温则会导致蛋白质不稳定。
热休克蛋白（HSPs）及其作用
热休克蛋白（HSPs）是一类在进化上高度保守的生物分子，1973 年首次在果蝇中被发现，几乎存在于所有生物体中。它们依据分子量（以千道尔顿为单位）进行分类，如 HSP100、90、70、60、40 以及小分子量的 HSPs（12 - 43kDa） ，其功能各有不同。热休克因子与热休克元件结合后，会激活热休克蛋白的表达。
Hsp60：结构解析与蛋白质折叠作用机制
热休克蛋白 60（Hsp60），也被广泛称为伴侣蛋白 60，是普遍存在于所有生物中的主要分子伴侣。从结构上看，Hsp60 由两个堆叠的环组成，每个环包含 7 个亚基，形成一个带有中央腔的桶状复合物。这两个环背对背排列，创造出一个封闭的环境，未折叠或错误折叠的底物蛋白可以在其中被包裹，并通过正确折叠获得天然构象。
鱼类中 Hsp60 的温度依赖性表达
和其他热休克蛋白一样，Hsp60 对鱼类的生存至关重要。Makino 等人在 2005 年对斑马鱼的 Hsp60 基因进行了错义突变实验，将第 324 位的缬氨酸替换为谷氨酸（V324E）。该突变损害了 Hsp60 的伴侣功能，导致再生组织（尤其是芽基细胞）中的线粒体功能障碍和细胞凋亡。这表明 Hsp60 在鱼类组织形成和细胞正常功能维持方面起着重要作用。
结论与建议
热休克蛋白（HSPs）是高度保守的细胞保护蛋白，在帮助新合成的蛋白质正确折叠方面发挥着重要作用。包括温度变化在内的各种非生物应激会对鱼类细胞中的蛋白质造成损伤，这种损伤会引发适应性反应，使 Hsp60 上调。Hsp60 通过修复错误折叠的蛋白质、防止蛋白质聚集以及确保蛋白质正常功能，保护细胞，这对鱼类生存至关重要。不过，目前关于 Hsp60 在鱼类中的研究仍存在一些知识空白，后续还需要进一步深入研究，以更全面地了解其在鱼类热生物学中的作用机制，为鱼类应对气候变化、水产养殖等方面提供理论支持。
