揭秘德拜 - 休克尔（Debye–Hückel）因子在蛋白质自组装单体相互作用距离估算中的关键影响

在蛋白质自组装研究中，为精准阐释疏水相互作用特征距离rH，研究人员引入德拜 - 休克尔（D - H）因子考量静电作用。结果发现，单体相互作用距离受rH和离子氛厚度rD共同影响，该研究为理解蛋白质自组装机制提供关键依据。

　　在蛋白质自组装的研究进程里，明确电相互作用和疏水相互作用的程度极为关键。此前，研究团队推导出了组装体中单体间疏水能量的表达式，这一能量会随着特征距离r_H呈指数式衰减。本研究旨在更精确地解读r_H的物理意义。在极为简单的系统中，依据模型，r_H为疏水偶极矩向量H之间的距离。但随着系统愈发复杂，静电偶极矩向量D开始发挥作用，此时r_H的测定值与向量间实际距离出现差异，并且发现仅靠库仑定律无法解释这些差异。鉴于蛋白质在离子介质中相互作用，研究引入德拜 - 休克尔（D - H）因子来描述静电相互作用，这会产生一个指数衰减因子r_D，它代表着蛋白质分子周围离子氛的厚度。蛋白质组装体中两个相互作用单体之间的距离，会受到这两种相互作用的影响，是r_H和r_D的函数。在许多情况下，D向量间的静电相互作用是排斥性的，会形成一个势垒，不过单体凭借极具吸引力的疏水势阱仍能够跨越这一势垒。而在其他情况下，两种相互作用都是吸引性的，单体间的距离则是r_H和r_D相互权衡的结果。