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Fc 糖基化对 IgG 效应功能影响显著，但其在不同亚类中的抗炎作用尚不明确。研究发现，唾液酸化 IgG1 和 IgG3 可通过 DC-SIGN/SIGN-R1 抑制自身抗体介导的炎症，且依赖 CH2 区 234 和 327 位保守氨基酸残基，为 IgG 类药物设计提供新策略。
IgG 抗体是许多成功疗法的基础。所有 IgG 的 Fc 区均有一个 N - 连接聚糖，其组成对 IgG 的效应功能有显著影响。已发现 Fc 聚糖的末端唾液酸化（sialylation）赋予 IgG1 亚类抗炎活性，且被认为与高剂量静脉注射免疫球蛋白的抗炎作用相关。但唾液酸化是否对其他 IgG 亚类产生抗炎活性尚不清楚。
体内实验显示，唾液酸化的 IgG1 和 IgG3 可抑制自身抗体介导的炎症，而 IgG2 和 IgG4 无此作用，该活性依赖于人 DC-SIGN 或其小鼠同源物 SIGN-R1。去唾液酸化和唾液酸化 IgG 亚类的 Fcγ 受体结合谱显示，IgG1 和 IgG3 具有相似的结合模式。
氨基酸序列比对发现，所有人类 IgG1 和 IgG3 同种型的 CH2 结构域 234 和 327 位存在两个独特保守的氨基酸残基，与 IgG2 和 IgG4 不同。分子建模显示，IgG1 和 IgG3 中这些共享残基可形成富含疏水作用的链间相互作用，而 IgG2 和 IgG4 中不存在。将 IgG1/3 残基引入 IgG4-Fc 后，唾液酸化时可在体内产生抗炎活性；反之，具有 IgG2/4 残基的唾液酸化 IgG1 突变体则缺乏抗炎活性。这些结果明确了抗炎性唾液酸化 IgG 的氨基酸需求，为所有治疗性 IgG 亚类的氨基酸和聚糖工程设计提供了理论依据。
