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在液体食品体系中，食品蛋白热聚集是一大挑战。研究人员针对蛋清蛋白（EWP）热稳定性问题，开展琥珀酰化影响其热聚集机制的研究。发现琥珀酰化可有效抑制聚集，相关分子机制为食品加工中蛋白功能改良提供策略。
在食品加工的世界里，蛋白质的 “脾气” 一直是科学家们关注的焦点。尤其是在液体食品体系中，蛋白质受热后容易 “抱团” 聚集，就像一群怕冷的人挤在一起，这不仅会改变食品的质地，还会限制它们在加工中的应用。以蛋清蛋白（EWP）为例，它富含营养且功能多样，是食品工业的 “宠儿”，但它对热敏感，在高温下容易聚集，这让它在液态食品如蛋白饮料中的应用常常 “碰壁”。传统的调控方法如调节 pH 或加盐，虽然能解一时之急，却可能破坏食品的口感和营养，因此，寻找一种更温和、更高效的方法来驯服蛋白质的热聚集行为，成为食品科学领域的重要课题。
为了攻克这一难题，来自国内的研究人员开展了一项针对琥珀酰化修饰增强蛋清蛋白热稳定性机制的研究。这项研究成果发表在《Food Chemistry》上，为解决液体食品中蛋白聚集问题带来了新希望。
研究人员主要采用了以下关键技术方法：通过光透射率测定分析蛋清蛋白热聚集程度，利用分子动力学模拟探究琥珀酰化对蛋白结构及相互作用的影响，借助 ζ 电位、β- 折叠含量分析（如傅里叶变换红外光谱）和表面疏水性测定等手段，从宏观到微观层面揭示琥珀酰化修饰的作用机制。
视觉外观分析
通过不同浓度（2–5%，w/v）蛋清蛋白溶液在 90°C、30 分钟热处理后的视觉观察发现，未修饰蛋清蛋白（NEWP）呈现明显的浓度依赖性聚集：低浓度时部分凝胶化且浑浊，高浓度时形成大块沉淀；而琥珀酰化修饰蛋清蛋白（SEWP）溶液在相同条件下保持澄清，光透射率超过 80%，表明琥珀酰化能有效抑制热诱导聚集。
分子动力学模拟
以蛋清蛋白主要成分卵清蛋白为模型，模拟结果显示，琥珀酰化破坏了关键盐桥（如 K62-E254、E14-K227），使蛋白极性表面积从 13,836 ?2 增加至 20,338 ?2。这一变化显著改变了蛋白 - 蛋白及蛋白 - 溶剂相互作用，减少了蛋白间的聚集驱动力。
结构与电荷特性分析
修饰后蛋清蛋白的 ζ 电位从 - 17.5 mV 降至 - 36.8 mV，表明表面负电荷增加，静电斥力增强，有效阻止蛋白相互靠近。同时，β- 折叠含量从 27.4% 提升至 40.0%，说明蛋白构象稳定性增强，而表面疏水性降低，进一步抑制了因疏水相互作用导致的聚集。
聚集物尺寸变化
通过粒径分析发现，未修饰蛋清蛋白热诱导形成的聚集体尺寸达 113.19 μm，而琥珀酰化处理后聚集体尺寸骤降至 196.17 nm，证实琥珀酰化可显著减小聚集物尺寸，维持溶液稳定性。
研究结论与意义
本研究证实，琥珀酰化通过引入负电荷、破坏盐桥、增加极性表面积、提升 β- 折叠含量及降低表面疏水性等多重机制，有效抑制蛋清蛋白的热聚集，为液体食品体系中蛋白功能改良提供了分子层面的理论依据。该发现不仅拓展了对蛋白修饰与热稳定性关系的认识，还为食品加工中通过化学修饰调控蛋白行为提供了新策略，有望推动高蛋白饮料、液态营养制品等领域的技术创新，在保证食品品质的同时，减少传统方法带来的负面影响，为食品工业的可持续发展注入新动力。
