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为明确豌豆蛋白结构与功能关系，研究人员探究 pH、盐（0.0/0.4 M 钠盐）及热处理（95°C, 1 h）对豌豆豆球蛋白（legumin）和伴豆球蛋白（vicilin）结构、溶解性和热性质的影响。发现两者在 pH 8.5 时溶解性最佳，盐对其二级结构影响小但显著改变热变性行为，为调控其功能特性提供依据。
在可持续食品浪潮中，植物蛋白作为动物蛋白替代品的热度持续攀升。豌豆蛋白因低致敏性、非转基因属性及广泛可得性，在食品工业中备受青睐，其展现出的溶解、乳化、发泡、凝胶等技术功能特性（techno-functional properties）使其在食品体系中应用潜力巨大。然而，豌豆蛋白成分的复杂性与加工历史的差异，导致其结构与功能关系难以精准预测，成为制约其高效利用的瓶颈。尤其是占豌豆蛋白主要成分的球蛋白（globulins），其两大核心组分豆球蛋白（legumin）和伴豆球蛋白（vicilin），因结构组成差异对蛋白整体功能的贡献截然不同，而 pH、离子强度、热等环境因素如何调控两者的结构与功能，相关基础研究仍显匮乏。
为填补这一知识空白，研究人员开展了针对豌豆豆球蛋白和伴豆球蛋白的系统性研究。虽文中未明确提及具体研究机构，但该研究成果发表于《Food Hydrocolloids》，旨在揭示 pH（3.5/7/8.5）、盐（0.0/0.4 M 钠盐）及热处理（95°C 保温 1 小时）对两者结构、溶解性及热性质的影响规律，为定向调控豌豆蛋白功能特性、开发高性能蛋白 isolate 提供理论支撑。
研究主要采用以下关键技术方法：
- 尺寸排阻色谱（size exclusion chromatography）：从豌豆浓缩蛋白（PPC）中分离纯化豆球蛋白和伴豆球蛋白组分。
- 同步辐射圆二色光谱（Synchrotron radiation CD spectroscopy）：测定蛋白二级结构在不同条件下的变化。
- 纳米差示扫描量热法（NanoDSC）：分析蛋白热变性温度（Td）和焓变（ΔH），评估热稳定性。
溶解性与 pH、盐及热处理的关系
- pH 的影响：两者在 pH 8.5 时溶解性最佳；在 pH 3.5 酸性条件下形成可溶性聚集体，加热后聚集体解离，溶解性回升。
- 盐与热处理的协同作用：中性或碱性条件下，0.4 M 钠盐对加热前溶解性无显著影响，但加热后伴豆球蛋白发生广泛沉淀，而豆球蛋白受影响较小。
二级结构变化与盐效应
- 加热前，0.4 M 钠盐对两者二级结构无显著影响；加热后，盐对两者热变性行为作用迥异：盐略微稳定豆球蛋白的热诱导结构变化，却促进伴豆球蛋白的展开。同步辐射 CD 光谱显示，伴豆球蛋白在 pH 3.5 时热变性焓（ΔH）最低，豆球蛋白则最高，印证两者热稳定性差异。
热性质的量热分析
NanoDSC 结果表明，0.4 M NaCl 使两者的变性温度（Td）向高温偏移，焓变（ΔH）增加，且伴豆球蛋白对盐的响应更为显著。这表明盐可增强两者的热稳定性，且对伴豆球蛋白的稳定效应更突出。
结论与意义
本研究通过温和条件纯化豆球蛋白和伴豆球蛋白，系统揭示了 pH、盐及热处理对两者结构与功能的差异化调控机制：
- 两者溶解性对 pH 敏感，酸性条件下的聚集体行为与热响应为食品加工中蛋白体系的稳定性调控提供了新视角。
- 盐对两者热变性的差异化影响（稳定豆球蛋白、促进伴豆球蛋白展开），与两者的分子结构特征（如豆球蛋白的六聚体结构、伴豆球蛋白的三聚体及无糖基化特性）密切相关。
- 研究结果为豌豆蛋白在乳化、凝胶等食品应用中的配方设计（如精准调控 pH、盐浓度）提供了关键依据，有助于通过优化加工条件定向调节豆球蛋白与伴豆球蛋白比例，提升豌豆蛋白产品的功能特性一致性，推动其在可持续食品领域的高效应用。
该研究不仅深化了对豌豆蛋白组分特异性功能的理解，也为植物蛋白的结构 - 功能关系研究提供了方法参考，对拓展植物基食品的创新开发具有重要科学与实践意义。
