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本文综述 ATP 合酶（负责细胞内三磷酸腺苷（ATP）再生的酶）机制，聚焦其 FO（质子转运马达）、F1（催化马达）及耦合作用的高能效与可逆性，探讨化学渗透起源模型中 ATP 合成 / 水解的主次关系及机制对模型的限制。
ATP 合酶（ATP synthase）作为细胞内负责再生三磷酸腺苷（adenosine triphosphate, ATP）的关键酶，在细菌、线粒体和叶绿体中均有分布。其结构包含细胞膜中的质子转运马达 FO，以及通过共同 stalk 与 FO相连的催化马达 F1。F1可根据旋转方向催化 ATP 的合成或水解。
通过结构研究、单分子实验及分子建模等手段，研究者已阐明 ATP 合酶中 FO、F1及其耦合作用的详细机制。本综述聚焦于该机制中赋予 ATP 合酶高能量效率和可逆性的特征。
在化学渗透起源模型中，存在两种观点：一种认为 ATP 合成（由跨膜质子梯度驱动）是主要功能，另一种则认为 ATP 水解（用于将质子泵出细胞）为首要功能，而另一功能是由于两个马达的耦合特性在后期发展形成的。ATP 合酶的机制以及维持生命对效率的严格要求，对现有模型及化学渗透起源的探索形成了限制。这些研究为理解细胞能量代谢的核心机制及生命进化中的能量利用策略提供了重要 insights。
