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目前植物基蛋白（PBP）与生物活性分子相互作用的动力学和热力学研究不足，制约其作为生物载体的应用。研究人员利用表面等离振子共振（SPR），探究 baru 蛋白（BP）与柚皮苷（NR）、柚皮素（NG）形成纳米复合物的动力学和热力学。发现 NR 结合更快更稳定，BP 有潜力作黄烷酮载体。
在食品科学与生物医学领域，生物活性分子如黄烷酮的低生物利用度和水溶性问题一直是制约其应用的关键瓶颈。例如，柚皮素（NG）水溶性仅 0.24 mg/mL，限制了胃肠道吸收；柚皮苷（NR）虽水溶性较好（0.69 mg/mL），却因强烈苦味难以直接用于食品。尽管动物源蛋白（如 β- 乳球蛋白、人血清白蛋白）与黄烷酮的相互作用已有一定研究，但植物基蛋白（尤其是非常规来源的植物蛋白）作为载体的潜力却鲜少被挖掘。填补这一空白，不仅能为生物活性分子递送提供可持续的新方案，也契合素食市场与环保食品体系的发展需求。
为解决上述问题，巴西研究人员针对原产于巴西萨瓦纳（Cerrado） biome 的 baru 树（Dipteryx alata）种子蛋白（BP）展开研究。BP 蛋白质含量约 30%（湿基重量比），主要成分为球蛋白，与大米、豌豆、大豆蛋白组成相似，具备作为载体的天然优势。研究团队在《Food Research International》发表论文，旨在通过表面等离振子共振（SPR）技术，系统分析 BP 与 NR、NG 形成纳米复合物的动力学和热力学特性，评估 BP 作为植物基载体的潜力。
研究采用的关键技术包括：表面等离振子共振（SPR）实时监测分子间相互作用，用于测定结合动力学参数（如 association rate constant、dissociation rate constant）和热力学参数（如吉布斯自由能 ΔG°、焓变 ΔH°、熵变 TΔS°）；实验在 pH 7.4 条件下进行，模拟生理环境，通过不同温度（涵盖 25°C 等）的设置，分析温度对相互作用的影响。
分析 BP - 黄烷酮复合物形成过程
SPR 传感器图显示，NR 和 NG 流经固定化 BP 的芯片表面时，共振单位（RU）信号在 0-30 秒内呈指数增长，证实两者均可与 BP 发生特异性结合。不同温度下的传感器图（如 25°C 时的典型曲线）为后续热力学和动力学参数拟合提供了基础数据。
黄烷酮化学结构对复合物形成的影响
NR 因含亲水糖苷基团，与 BP 的结合速度比 NG 快 6-12 倍。糖苷基团的存在增加了动力学参数（ΔHx?和 TΔSx?），表明其在复合物形成中引入了额外能垒，但却增强了结合稳定性。NR 与 BP 复合物的 ΔG°298.15 K为 - 26.22 kJ?mol-1，显著低于 NG 的 - 20.86 kJ?mol-1，揭示糖苷基团通过增加氢键和范德华力等亲水相互作用，提升了复合物的热力学稳定性。
温度对相互作用驱动力的影响
对于 BP-NR 体系，无论温度如何变化，结合均由亲水相互作用主导（ΔH°=-78.54 kJ?mol-1，TΔS°≈-52.00 kJ·mol-1），体现为氢键和范德华力的持续作用。而 BP-NG 体系的驱动力随温度升高发生显著转变：低温时以焓驱动的亲水作用为主（ΔH° 从 - 44.61 kJ?mol-1逐渐升高），高温时疏水作用成为主要驱动力（TΔS° 从 - 23.72 kJ?mol-1增至 18.76 kJ?mol-1），表明 NG 的疏水性使其与 BP 的结合更易受温度调控。
与动物源蛋白载体的比较
研究发现，BP 与黄烷酮相互作用的热力学和动力学参数与文献中乳蛋白 - 黄烷酮体系的参数处于同一数量级。这意味着 BP 虽为植物基蛋白，却具备与动物源蛋白相当的载药能力，为替代动物源载体提供了实验依据。
研究结论与意义：本研究首次系统揭示了非常规植物源蛋白 BP 与黄烷酮的相互作用机制。结果表明，BP 能通过亲水和疏水相互作用，与 NR、NG 形成稳定复合物，其中 NR 因糖苷基团的存在表现出更快的结合速度和更高的稳定性。该发现不仅拓展了植物基蛋白作为生物载体的应用范围，为黄烷酮类化合物的递送提供了可持续的解决方案，也为开发基于巴西本土植物资源的功能性食品和药物载体奠定了基础。此外，研究强调了 SPR 技术在实时监测分子间相互作用中的优势，为同类研究提供了方法学参考。未来可进一步探索 BP 的结构 - 功能关系，优化其作为纳米载体的性能，推动其在食品、医药领域的实际应用。
