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为探索自组装蛋白网络作为酶催化剂固定分子支架的应用，研究人员利用生物共轭技术将腐皮镰孢菌（Humicola insolens）角质酶固定于由铁蛋白 - 生物素 - 亲和素组成的超分子蛋白支架。经分析，固定化酶对显色酯和聚对苯二甲酸乙二醇酯（PET）均保持活性，为生物分子固定提供新途径。
背景：将预制纳米颗粒自组装成更大更复杂材料的纳米构筑学（nanoarchitectonics）备受关注，因其形成的高级超分子结构可展现传感器设计、催化和铁磁特性等重要超分子性质。
目的：本研究旨在探索自组装蛋白网络作为酶催化剂固定分子支架的应用。使用 12 nm 铁蛋白（ferritin）笼蛋白作为这些支架的组件，有望将这类多功能蛋白的应用拓展至先进生物材料的制备。
方法：通过生物共轭技术将腐皮镰孢菌（Humicola insolens）角质酶（cutinase）生物素化（biotinylate）后固定于超分子蛋白支架。该蛋白基支架由铁蛋白 - 生物素 - 亲和素（ferritin-biotin-avidin）系统组成，利用生物素（biotin）与亲和素（avidin）的相互作用将酶分子悬挂于该网络。采用基质辅助激光解吸质谱、扫描电子显微镜和能量色散 X 射线光谱对制备各阶段的超分子笼蛋白支架进行分析。
结果：分析这些支架结合酶对显色酯和聚对苯二甲酸乙二醇酯（polyethylene terephthalate, PET）的活性，发现生物素化和固定化后酶对两种底物均保持活性。
结论：生物素化腐皮镰孢菌（Humicola insolens）角质酶可固定于由亲和素和生物素化马脾铁蛋白组成的纳米级蛋白网络，并对小分子底物对硝基苯丁酸（p-nitrophenylbutyrate）及工业塑料展现催化活性。自组装蛋白网络可能为生物分子固定提供新方法。
关键词：PET；角质酶（cutinase）；亲和素（avidin）；铁蛋白（ferritin）；生物素（biotin）；蛋白网络（protein network）；纳米构筑学（nanoarchitectonics）；塑料（plastic）
