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蛋白磷酸酶与蛋白激酶共同维持细胞信号稳态平衡，但磷酸酶底物识别特异性低，鉴定生理磷酸酶 - 底物对难度大。研究聚焦酿酒酵母 Oca1（假定蛋白酪氨酸磷酸酶 / PTP），克隆、表达并纯化全长及 N 端截短酶，发现其具功能、稳定性，呈单体形式，N 端截短酶稳定性略高。该成果为解析其生化机制及生物工程应用奠定基础。
蛋白磷酸酶作为蛋白激酶的功能对应物，被认为对细胞信号的稳态平衡至关重要。与可根据底物特异性分类的激酶不同，磷酸酶功能多样，对底物的识别特异性低，因此鉴定生理性磷酸酶 - 底物对具有挑战性。酿酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）的 Oca1 是一种假定的蛋白酪氨酸磷酸酶（protein tyrosine phosphatase, PTP），其在响应氧化应激引起的细胞周期停滞中发挥作用。Oca1 突变体对 mTOR 抑制剂（如咖啡因和雷帕霉素）敏感，并参与 TOR 功能的调控。在早期研究中，该酶在体外未表现出磷酸酶活性，提示其功能可能需要翻译后修饰或其他辅助因子。
研究人员对 Oca1 进行建模以深入了解其结构特征，并克隆、表达和纯化了全长酶及不含 N 端延伸的酶，使其达到均质状态。通过圆二色光谱、荧光光谱和可见光谱研究，对纯化酶的结构、功能和稳定性进行了评估。
结果表明，Oca1 在大肠杆菌（Escherichia coli）中成功表达并纯化。该酶具有功能且稳定，以延伸单体形式存在，分子量约为 27 kDa。不含延伸 N 端无规卷曲的酶亦具有功能，且稳定性略高于全长 Oca1。
结论显示，纯化的功能性 Oca1 酶可用于深入研究其生化特性及其在生物工程中的作用。
