拟南芥甲基化结合蛋白AtMBD1与ABA受体PYL5互作调控ABA信号通路的分子机制

本研究揭示了拟南芥甲基化结合蛋白AtMBD1与脱落酸(ABA)受体PYL5的互作机制，通过酵母双杂交、BiFC和FRET实验验证其相互作用，并发现atmbd1和pyl5突变体表现出ABA敏感性降低及转录响应减弱。该成果首次将DNA甲基化阅读器蛋白与植物激素信号通路关联，为解析植物应对非生物胁迫的表观遗传调控提供了新视角。

　　

DNA甲基化在真核生物基因表达调控中扮演关键角色，甲基-CpG结合域(MBD)蛋白作为甲基化"阅读器"参与该过程。拟南芥(Arabidopsis thaliana)中的AtMBD1蛋白功能长期未明，最新研究发现其通过酵母双杂交筛选与脱落酸(ABA)受体PYL5特异性结合，这种互作经双分子荧光互补(BiFC)和荧光共振能量转移(FRET)技术确证。有趣的是，atmbd1^-/-和pyl5^-/-突变体不仅表现出ABA响应迟钝的表型，转录组分析更显示其对ABA诱导的基因表达调控能力显著减弱。这项突破性研究首次将表观遗传调控元件与植物激素信号通路直接关联，暗示MBD蛋白家族可能通过整合表观遗传修饰与ABA信号转导，参与植物对抗干旱等非生物胁迫的适应性调控网络。