非色素蛋白PsbR调控高等植物光系统II激发能景观完整性的机制研究——以拟南芥突变体为例

来自国际团队的研究人员针对PsbR蛋白缺失如何影响光系统II(PSII)与捕光复合体(LHC)间激发能传递动力学这一科学问题，通过构建拟南芥ΔPsbR突变体，采用飞秒瞬态吸收光谱技术（77K条件下选择性激发Chl b），发现LHC→PSII超分子组装体中Chl aLHC能量转移时间常数显著延长，揭示非色素组分PsbR通过维持LHC-PSII超复合体结构完整性协同调控激发能传递效率，为光合膜蛋白功能调控提供新见解。

　　

光系统II(PSII)中那个神秘的非色素小伙伴PsbR蛋白终于被"定位"了！这个困扰学界40多年的10kDa小蛋白，最新结构研究揭示了它在PSII超级复合体中的精确坐标。研究者们脑洞大开：如果把这个"结构螺丝钉"拔掉会怎样？

于是拟南芥PsbR敲除突变体(ΔPsbR)闪亮登场。科研天团祭出冷冻（77K）超快光谱神器，专挑捕光复合体(LHC)特有的叶绿素b(Chl b)进行精准激发，像高速摄像机般捕捉到能量在LHC"接力赛"中的微妙变化——突变体里叶绿素(Chl a_LHC)之间的能量传递突然变成了"慢动作"，暗示蛋白质聚集程度下降。

这发现简直颠覆认知：原来不参与光吸收的"透明"蛋白PsbR，竟是维持LHC-PSII超级组装体能量传递"高速公路"畅通的无名英雄！当它缺席时，I型和II型LHC-PSII巨型复合体的结构重塑直接导致能量传输"堵车"。这项研究给光合作用领域投下震撼弹：色素蛋白的"舞台表现"，居然离不开非色素配角的幕后调控！