BAK1SUMO化修饰特异性调控油菜素内酯信号通路的共受体功能机制

本研究揭示了拟南芥共受体激酶BAK1通过K367位点特异性SUMO（Small Ubiquitin-like Modifier）化修饰，精准调控其与油菜素内酯（BR）受体BRI1的互作强度，从而激活下游BR信号通路，而对病原肽（Pep1）受体PEPR1的互作无影响。该发现首次阐明SUMO化修饰对多功能膜受体激酶的信号特异性调控机制，为植物发育与免疫平衡研究提供新视角。

　　

在植物生命活动中，受体激酶如同细胞表面的"智能开关"，通过感知不同信号分子调控发育与免疫。其中BAK1（BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-ASSOCIATED RECEPTOR KINASE 1）堪称"多面手"，既能与油菜素内酯（BR）受体BRI1合作调控生长，又能搭档病原肽受体PEPR1启动防御。但令人困惑的是，这个"万能搭档"如何在不同场景中精准切换功能？此前研究发现SUMO（Small Ubiquitin-like Modifier）化修饰可调控BRI1等单一受体功能，但对BAK1这类多功能蛋白的调控机制仍是未解之谜。

华南师范大学广东省植物发育生物技术重点实验室的夏思敏、韩丹璐等研究人员在《Plant Communications》发表的研究给出了答案。他们通过细菌重组系统结合植物原生质体实验，首次证实BAK1的胞内域K367是关键SUMO化位点。有趣的是，油菜素内酯（BL）处理会显著增强BAK1的SUMO化水平，而病原肽Pep1则无此效应。这种修饰特异性延伸至蛋白互作层面：SUMO化缺陷的K367R突变体在BL刺激下与BRI1结合异常增强，却丝毫不影响其与PEPR1的互作。

研究团队运用了四大关键技术：1）细菌重组SUMO化系统验证靶蛋白修饰；2）原生质体瞬时表达结合免疫共沉淀分析蛋白互作；3）转基因互补实验（使用bak1-3突变体）；4）BR信号下游标记基因RT-qPCR检测。

SUMOylation of BAK1 in plant cells
通过FLAG标签免疫沉淀证实BAK1在拟南芥原生质体中发生SUMO化修饰，BL处理使修饰水平提升3倍，而K367R突变使修饰率降低80%。低残留修饰提示可能存在次要位点。

The effect of SUMOylation on receptor interaction
BL处理使野生型BAK1与BRI1结合增加2倍，但K367R突变体结合强度反常提升4倍。相反，Pep1诱导的BAK1-PEPR1互作不受SUMO化影响，揭示修饰对受体选择性的精准调控。

Function of BAK1 SUMOylation in BR responses
在10 nM BL处理下，携带野生型BAK1的互补株系恢复BR敏感性（根长抑制率65%），而K367R株系仍保持突变体表型（抑制率<15%）。下游信号元件BZR1去磷酸化及SAUR-AC1基因表达均依赖BAK1 SUMO化。

Function in Pep1 responses
bak1-3突变体对100 nM Pep1超敏感（根长抑制率85%），但无论野生型还是K367R-BAK1互补株均能同等恢复敏感性至野生水平（抑制率40%），证实SUMO化不参与Pep信号调控。

这项研究突破性地揭示了SUMO化修饰的"精准导航"机制：BAK1通过K367位点修饰动态调节其与BRI1的结合强度，如同"分子调速器"般控制BR信号输出，而对免疫通路"置之不理"。这种特异性调控可能源于不同受体激酶的结构差异，BAK1与BRI1的互作界面可能隐藏着SUMO敏感域。更引人注目的是，BR信号通路中BRI1、BES1等元件均受SUMO化调控，暗示存在"SUMO调控网络"协同控制植物生长-免疫平衡。该发现为作物抗病与高产育种提供了新的分子靶标，也为动物细胞中多功能蛋白的翻译后修饰研究提供了范式参考。