食物蛋白淀粉样纤维的多尺度层级构建：从分子自组装到宏观功能材料的设计与应用

【编辑推荐】本研究系统综述了食物蛋白淀粉样纤维(FPAFs)从分子到宏观尺度的层级组装机制，揭示了其在低pH/高温条件下通过β-折叠(β-sheet)形成原纤维(protofilaments)的规律，构建了具有有序框架的多功能材料，为食品科学、生物医学和智能制造领域提供了新型功能材料设计策略。

　　

淀粉样纤维(Amyloid fibrils, AFs)曾长期被视为神经退行性疾病的病理标志，但近年研究发现这类蛋白质聚集体在自然界中广泛存在功能性作用。食物蛋白淀粉样纤维(Food protein amyloid fibrils, FPAFs)因其独特的β-折叠层级结构和优异的机械性能，已成为功能材料领域的新星。然而，现有研究多聚焦于FPAFs的形成机制与应用，缺乏对其多尺度组装过程的系统认知。针对这一空白，中国的研究团队在《Food Hydrocolloids》发表综述，首次从分子、介观和宏观三个维度解析FPAFs的层级构建原理。

研究采用多尺度分析技术：通过圆二色谱(CD)和硫黄素T(ThT)荧光监测分子尺度β-折叠构象转变；原子力显微镜(AFM)和透射电镜(TEM)表征介观尺度原纤维组装；微流控定向技术和3D打印实现宏观材料构建。样本来源于乳清蛋白(β-LG)、大豆蛋白等常见食物蛋白。

分子尺度的层级构建
研究发现食物蛋白在低pH_2.0-3.5和高温(80-90°C)条件下，其疏水核心暴露形成高倾向性肽段(HP peptides)，通过分子间β-折叠堆叠形成直径2-5 nm的原纤维。β-乳球蛋白(β-LG)的Q₃₈-K₆₀区域被鉴定为关键淀粉样结构域。

介观尺度的多样性
AFs呈现2-6股原纤维的螺旋或平行排列，如苋菜蛋白可形成超螺旋结构。离子强度调控原纤维间相互作用，Ca²⁺能诱导纤维束形成纳米网状结构。

宏观功能材料构建
通过微流控定向技术获得拉伸强度达200 MPa的纤维膜；3D打印的FPAFs-海藻酸钠支架具有97%孔隙率，适用于组织工程；负载姜黄素的FPAFs凝胶展现pH响应释放特性。

该研究建立了FPAFs多尺度组装的理论框架，证实其可作为智能材料设计的分子平台。未来需解决批量生产均一性、结构精准调控等挑战，但已在食品增稠剂、药物缓释载体等领域展现出变革潜力。研究获得国家优秀青年科学基金(32322065)等支持，为生物基材料开发提供了新范式。