高压处理对鳙鱼蛋白质结构及ACE抑制肽释放的影响机制研究

本研究针对传统酶解法释放生物活性肽效率低的问题，创新性地采用高静水压(HHP)预处理技术处理鳙鱼蛋白。研究发现200 MPa/5 min的HHP处理能显著破坏蛋白质二级/三级结构，增加酶切位点暴露，使ACE抑制活性提升59.5%。通过肽组学鉴定出9632种肽段，其中SFSQYPPLGRF经分子对接显示最强ACE抑制潜力。GO/KEGG分析揭示HHP通过影响代谢通路促进生物活性肽释放，为功能性食品开发提供了新策略。

　　

高血压作为全球性健康挑战，血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽因其天然降压特性备受关注。鱼类蛋白虽富含潜在活性肽，但传统酶解法受限于蛋白质结构复杂性，导致肽释放效率低下。高静水压(HHP)这种非热加工技术通过物理作用改变蛋白质构象，为破解这一难题提供了新思路。湖北省某研究团队在《Innovative Food Science》发表的研究，系统揭示了HHP处理鳙鱼蛋白的结构-功能变化规律。

研究采用200 MPa压力处理5分钟，结合圆二色谱(CD)、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)分析蛋白质构象变化，通过超高效液相色谱-质谱(UPLC-MS/MS)进行肽组学分析，并运用分子对接评估ACE抑制活性。生物信息学分析包括GO功能注释和KEGG通路富集。

【Effects on the secondary structure】部分显示，HHP处理使α-螺旋减少23.1%，β-折叠增加17.8%，通过FT-IR的酰胺I带(1700-1600 cm^-1)分析证实了这种构象转变。【Industrial relevance】指出处理组ACE抑制活性提升59.5%，肽段丰度显著增加，其中<3 kDa小肽占比提升明显。【Conclusion】总结发现SFSQYPPLGRF肽段具有最强ACE结合能力，其结合能达-9.8 kcal/mol。

该研究创新性地建立了HHP压力-蛋白解折叠-酶切效率-活性肽释放的关联模型。通过破坏离子键促进蛋白质解聚，使胰蛋白酶切割位点增加41.2%。KEGG分析显示差异肽段显著富集于糖酵解和氧化磷酸化通路，说明HHP通过干预能量代谢影响蛋白水解过程。研究不仅为水产品高值化利用提供了技术支撑，其"物理场预处理-定向酶解"策略更为功能性肽的工业化生产开辟了新路径。