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STAMBP 作为 JAMM 家族去泛素化酶成员，在调控内体分选方面至关重要。研究人员开展其全长及片段的生化与结构分析，发现 MIT 结构域与催化结构域（CD）结合致自身抑制，STAM1 结合可增强活性，CHMP3 结合无此作用，为相关机制研究提供新见解。
STAMBP 的 MIT 结构域可自身抑制其去泛素化活性
Chen 等人对全长 STAMBP 进行全面的生化和结构分析，阐明了 MIT（微管相互作用 / 运输）结构域如何抑制其催化活性。他们还研究了 STAM1（信号转导和激活因子 1）和 CHMP3（ charged multivesicular body protein 3）结合对 STAMBP 自身抑制及激活的影响，从而加深了对调控 STAMBP 活性机制的理解。
亮点
?MIT 结构域与催化结构域（CD）紧密结合，自身抑制 STAMBP 的活性
?MIT 结构域阻碍催化结构域（CD）的底物结合
?STAM1 与 STAMBP 结合促进底物结合并增强活性
?CHMP3 与 STAMBP 结合不解除自身抑制，也不增强活性
总结
STAMBP 是 JAMM（JAB1/MPN/MOV34 结构域）家族去泛素化酶成员，特异性靶向 K63 连接的多泛素链，在调控活化细胞表面受体的内体分选过程中起关键作用。本研究对全长 STAMBP 及多个片段进行全面生化分析，结果显示 MIT 结构域与催化结构域（CD）紧密结合，导致其活性自身抑制。MIT-CD 复合物的晶体结构显示，MIT 结构域占据催化结构域（CD）远端泛素结合位点的大部分，从而阻碍底物结合。此外，生化数据表明，STAM1 与 STAMBP 结合促进底物结合并增强其活性，而 CHMP3 结合不解除自身抑制或增强活性。总之，研究结果揭示了 STAMBP 通过 MIT 结构域的自身抑制机制，并进一步阐明了 STAMBP、STAM 和 CHMP 在调控 STAMBP 活性中的相互关系。
