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病毒抑制宿主蛋白合成（宿主关闭）却维持自身翻译的机制尚不明确。研究人员通过 RNAseq 和多聚核糖体分析发现，痘苗病毒（VacV）诱导关闭时，宿主JUN等少数 mRNA 蛋白丰度增加，病毒 mRNA 翻译依赖 RACK1 和 eIF3，且二者对 eIF3 依赖差异与 5′非翻译区结构有关，揭示了病毒传播关键机制。
在痘病毒诱导的宿主翻译关闭过程中，特定宿主和病毒 mRNA 通过不同的非经典起始模式继续翻译，部分原因是核糖体活性改变，以产生支持病毒传播的宿主和病毒蛋白。
许多病毒会有效抑制宿主蛋白合成（即宿主关闭），同时采用策略维持自身翻译。某些宿主 mRNA 为何及如何在感染后期继续翻译仍不清楚。本研究利用 RNA 测序（RNAseq）和多聚核糖体分析（polysome profiling）显示，在痘苗病毒（VacV）诱导的翻译关闭期间，若干宿主 mRNA 的多聚核糖体占有率增加，但仅少数（主要是编码 Jun 转录因子的JUN）在多种细胞系中导致蛋白丰度增加。病毒 mRNA 的翻译依赖小核糖体蛋白 —— 活化 C 激酶 1 受体（RACK1）和真核起始因子（eIF3），而 Jun 的产生并非必需。这些对 eIF3 的不同依赖性与病毒和JUN mRNA 结构不同的 5′非翻译区（5′ untranslated regions）相关。未感染或 VacV 感染细胞的 40S 核糖体冷冻电镜（Cryo-electron microscopy）结构显示，感染期间，当与 eIF3 结合时，含 RACK1 的 40S 头部结构域的旋转范围扩大。研究数据揭示了感染后期与 eIF3 结合的 40S 核糖体如何重塑，以及在宿主关闭期间出现的不同翻译起始策略，以产生痘病毒传播所需的宿主和病毒蛋白。
