超声协同Na+介导预加热蛋清蛋白水化重组与泡沫稳定性的分子机制研究

针对蛋清蛋白（EWP）在高温和高盐条件下易聚集失稳的问题，研究人员通过超声协同NaCl介导预加热技术调控EWP水化层重组，发现360 W超声功率和0-50 mM NaCl可优化蛋白结构，形成"水合Na+-水"双壳结构，显著提升泡沫稳定性（FS），为功能性蛋白材料开发提供新策略。

　　

在食品工业中，蛋清蛋白（EWP）因其优异的起泡性和凝胶性被广泛应用，但其功能特性易受温度、盐浓度等条件影响。传统单一调控方法往往顾此失彼：高温虽能增强蛋白柔性却引发过度聚集，盐离子虽可调节水化层但高浓度会导致蛋白溶解。如何精准调控EWP的水化状态成为行业痛点，这直接关系到泡沫食品（如蛋糕、慕斯）的品质稳定性。

来自广州市某研究团队在《Food Hydrocolloids》发表的研究，创新性地将超声物理场与NaCl化学调控相结合。通过动态光散射、电泳和流变学分析等技术，系统考察了不同超声功率（0-540 W）和NaCl浓度（0-500 mM）下EWP的结构演变规律。研究发现：66°C预加热配合360 W超声和50 mM NaCl时，EWP形成独特的"水合Na⁺-水"双壳结构，表面疏水性提升40%，泡沫半衰期延长2倍；而300 mM以上NaCl则通过静电屏蔽效应解离蛋白聚集体。

【稳定性分析】超声空化效应使EWP平均粒径从1200 nm降至400 nm，低盐条件（<50 mM）下超声能有效分散聚集体，但高盐（300 mM）会通过竞争水合层导致粒径反弹。
【结构表征】圆二色谱显示超声使α-螺旋含量降低15%，β-折叠增加8%，说明机械力破坏了蛋白刚性区域；DTNB法检测到游离巯基增加证实结构展开。
【界面行为】接触角测试表明，360 W超声处理的EWP接触角减小12°，表面疏水性指数从650升至920，这归因于Na⁺置换水合层后暴露的疏水残基。
【流变特性】振幅扫描显示300 mM NaCl使储能模量（G'）提高3倍，但超声处理使凝胶强度降低25%，说明超声削弱了共价交联网络。

该研究揭示了多物理场协同调控蛋白水化层的三重机制：超声机械力打开蛋白空间结构，Na⁺竞争性置换水分子重构水合层，适度预加热则稳定暴露的疏水基团。这种"物理-化学联用"策略不仅解决了传统加工中EWP稳定性与功能性的矛盾，其提出的"水合离子-蛋白"动态平衡模型更为设计智能食品材料提供了理论框架。实际应用中，通过精准控制超声参数（360 W/20 kHz）和盐梯度（50 mM），可定向制备高FS的EWP基发泡剂，这对开发低添加剂健康食品具有重要意义。