发芽大豆源分离蛋白的GDL诱导凝胶构建机制：聚焦蛋白聚集与凝胶化特性演变

【编辑推荐】本研究针对发芽大豆制备的GDL（glucono-δ-lactone）诱导大豆分离蛋白（SPI）凝胶强度降低但持水性（WHC）提升的矛盾现象，通过解析发芽引发的蛋白结构解折叠、小肽生成及分子间作用力变化，揭示疏水作用增强与二硫键减少干扰三维网络形成的机制，为发芽大豆凝胶食品开发提供理论支撑。

　　

论文解读
植物基食品因健康与环保优势成为可持续饮食的新宠，但植物蛋白的低消化率和加工损耗仍是行业痛点。大豆作为优质植物蛋白来源，其凝胶特性直接影响豆腐等传统食品品质。南京农业大学团队前期发现：发芽大豆虽能提升GDL诱导豆乳凝胶的持水性（WHC），却意外削弱了凝胶强度。这一反常现象背后机制不明，阻碍了发芽技术在产业中的应用。

研究团队通过SEC（尺寸排阻色谱）、DSC（差示扫描量热法）等技术分析发芽SPI的结构变化，结合流变学、热重分析和微观结构观察，系统评估凝胶性能。发现发芽导致SPI解折叠，暴露出疏水基团，同时产生大量<1.3 kDa小肽。这些小肽无法参与凝胶网络构建，而疏水作用增强与二硫键减少的失衡进一步破坏三维结构，最终形成持水性高但机械性能差的凝胶。

SPI分子量分布
SEC图谱显示发芽后SPI在>66.0至<1.3 kDa区间峰面积增加，证实蛋白降解和小肽积累。

蛋白结构变化
ANS荧光探针实验表明疏水基团暴露量随发芽时间递增，圆二色谱揭示α-螺旋减少，蛋白无序化加剧。

凝胶性能分析
流变学测试显示发芽SPI凝胶的储能模量（G′）下降，热重分析证实热稳定性降低，而WHC提升与微观孔隙增多相关。

结论与意义
该研究首次阐明发芽通过改变SPI分子组成和相互作用模式影响凝胶性能的分子机制，为定向调控植物蛋白凝胶品质提供了新思路。成果发表于《Food Hydrocolloids》，不仅推动发芽大豆在功能性食品中的应用，也为解决植物蛋白加工中的“强度-持水性”悖论提供了理论依据。