基于原子极性解析的氨基酸疏水性定量模型构建及其在蛋白质折叠机制中的应用

为解决蛋白质疏水性量化精度不足的问题，来自（未提及机构）的研究人员通过整合uniCHARMM力场原子电荷数据，创新性提出"原子可及性-电荷极性"协同模型。该研究将亲水性定义为氨基酸原子与水相互作用的能力（与溶剂可及性和部分电荷正相关），而疏水性强度则与原子电荷负相关，最终实现原子级精度的蛋白质疏水性预测，为理解蛋白质折叠机制提供新工具。

　　

氨基酸在蛋白质中展现的疏水特性源自其原子极性特征。这项研究通过uniCHARMM力场的原子部分电荷数据，构建了全新的氨基酸疏水性标度体系。所有氨基酸均具有一定水溶性以确保细胞环境中的生物可利用性，而在多肽链折叠过程中，它们会从溶解状态转变为蛋白质疏水核心的组成部分。

研究团队开发的计算模型将亲水性(hydrophilicity)量化为氨基酸原子与水分子相互作用的能力——该指标与溶剂可及性(solvent accessibility)呈正比，同时取决于原子部分电荷(partial charge)的极性方向。相反，疏水性(hydrophobicity)强度随原子电荷降低而增强，且同样与原子可及性成正比。这种基于原子电荷极性的双重量化方法，将蛋白质疏水性计算精度推进至原子水平，为解析蛋白质折叠动力学和三维结构形成机制提供了创新性研究工具。