宿主SUMO化机制被劫持促进正链RNA病毒膜性复制细胞器相关生物凝聚体形成

来自国际团队的研究人员针对正链RNA病毒如何利用宿主因子构建复制工厂这一科学问题，发现番茄丛矮病毒(TBSV)通过p33复制蛋白劫持宿主SUMO化机制，驱动病毒复制细胞器(VROs)相分离形成生物凝聚体，保护病毒RNA免受降解并促进重组。该研究为靶向蛋白质翻译后修饰的抗病毒策略提供新思路。

　　正链RNA病毒作为人类和植物的主要病原体，其狡猾之处在于仅编码少量蛋白质却能劫持宿主细胞机制。最新研究揭示，番茄丛矮病毒(TBSV)的p33复制蛋白会绑架宿主的小泛素样修饰(SUMO)系统——这套通常活跃在细胞核内的蛋白修饰机器，被病毒重新定位至膜性复制细胞器(VROs)周围形成的病毒"液滴"中。

通过酵母模型和植物实验，科学家发现SUMO通路如同病毒的"分子帮凶"：当p33蛋白被SUMO肽链标记后，其固有无序区域(IDR)会像"分子胶水"般促进相分离，形成保护性生物凝聚体。这些闪亮的液滴结构不仅是病毒RNA复制的安全屋，还能抵御宿主防御系统的攻击。研究团队开发的酵母SUMO化检测系统证实，破坏p33的SUMO互作基序(SIM)或修饰位点，会导致液滴尺寸缩水，使病毒RNA暴露在宿主"核酸剪刀"下。

更有趣的是，这种病毒"劫机"行为还意外促进了RNA重组——就像给病毒基因组装上了"进化加速器"。该发现为抗病毒药物研发指明新方向：或许未来能通过干扰SUMO化修饰这把"分子钥匙"，锁死病毒复制工厂的大门。