pH调控下大豆分离蛋白纤维与原花青素动态非共价键合机制及其功能特性研究

为解决食品工业中蛋白质-多酚复合物应用受限于制备pH条件的问题，研究人员通过系统研究大豆分离蛋白纤维(SPIF)与原花青素(OPC)在不同pH下的相互作用机制，发现pH 4时静电作用主导结合，其他pH以氢键和疏水作用为主。该研究揭示了动态非共价键合变化规律，显著提升了SPIF的乳化、起泡等功能特性，为功能性食品开发提供新策略。

　　

随着功能性食品需求激增，蛋白质与多酚复合物因其卓越的功能特性成为研究热点。然而现有复合物多在强酸性条件下制备，限制了其在pH 3-7食品体系中的应用。更关键的是，蛋白质纤维（如大豆分离蛋白纤维SPIF）与多酚的动态相互作用机制尚未阐明，这严重制约了复合物的精准调控与应用拓展。

针对这一科学难题，中国国家自然科学基金支持的研究团队在《Food Chemistry》发表重要成果。研究人员创新性地以SPIF和原花青素(OPC)为模型，通过多尺度表征技术揭示了pH调控下的动态非共价键合机制。关键技术包括：荧光猝灭分析确定结合机制，圆二色谱和红外光谱解析二级结构变化，Zeta电位测定表面电荷特性，并系统评价了乳化活性、起泡性等功能指标。

Proanthocyanidins稳定性
OPC在pH 2-7范围内稳定性良好，168小时内含量无显著变化，为后续实验奠定基础。色度分析显示pH升高导致L值下降，a值由正转负，表明碱性环境促进OPC结构变化。

SPIF-OPC复合物形成机制
荧光猝灭分析证实OPC对SPIF产生静态猝灭。在pH 4时，静电相互作用和疏水作用主导结合；其他pH下则以氢键、范德华力和疏水作用为主。圆二色谱显示pH 2-7范围内SPIF的β-折叠结构逐渐解离，尤其在pH 5（等电点附近）柔性结构显著减少。

功能特性调控
pH 4时OPC的添加使SPIF乳化活性和起泡性提升最显著。电镜观察显示原纤维形态随pH升高逐渐消失并聚集，而OPC能有效抑制这种不利聚集。

这项研究首次系统阐明了SPIF-OPC复合物的pH响应机制，突破性地发现pH 4是最佳调控节点。不仅为蛋白质-多酚复合物的工业应用提供理论指导，更建立了通过pH精确调控食品胶体功能特性的新范式。该成果对开发pH敏感型功能性配料、拓展植物蛋白在健康食品中的应用具有重要实践意义。