铁饥饿诱导的绿藻光系统I中独特LHCI排列的分子机制与光合适应策略

这篇研究通过单颗粒冷冻电镜技术揭示了铁(Fe)饥饿条件下绿藻(如杜氏盐藻Dunaliella spp.)光系统I(PSI)与捕光复合物(LHCI)的超分子重组机制。研究发现铁限制环境下，特有的铁饥饿诱导蛋白TIDI1会取代LHCA3形成第二个LHCI四聚体，这种独特的"PSI-LHCI2 "超复合体结构扩大了捕光截面，与蓝藻IsiA系统形成进化上的趋同适应。该发现为理解真核藻类在低铁海洋环境中的光合适应提供了结构基础，对改善作物铁胁迫抗性具有启示意义。

　　

铁饥饿诱导的LHCI重组机制

全球约50%初级生产力依赖海洋藻类光合作用，而铁(Fe)的生物可利用性成为关键限制因素。光合电子传递链中的光系统I(PSI)因其含有三个铁硫簇(Fe₄
S₄
)，成为细胞铁配额的最大消耗者。研究聚焦于极端环境适应的绿藻杜氏盐藻(Dunaliella spp.)，通过比较蛋白质组学发现，铁饥饿时PSI核心亚基表达量下降约4倍，而特定LHCA亚基(LHCA1/7/8)与新型铁饥饿诱导蛋白TIDI1显著上调。

LHCA亚基的选择性保留

定量蛋白质组数据显示，在0.15 μM Fe的胁迫条件下，D. tertiolecta和D. salina的LHCA1/7/8蛋白丰度保持稳定，而LHCA2/3/9与PSA亚基同步减少。这种差异提示存在"天线重塑程序"——铁限制时部分LHCA亚基被选择性保留以构建新型捕光系统。值得注意的是，TIDI1作为LHCA3的同源蛋白，其序列相似度约50%，但具有独特的脯氨酸富集N端和延长的BC环结构域。

PSI-LHCI超复合体的结构解析

通过2.1-2.9 ?分辨率的冷冻电镜结构解析，发现铁充足细胞的PSI-LHCI₁
超复合体包含典型的内侧LHCI四聚体(LHCA1/8/7/3)和外侧LHCA2/9二聚体。而在铁饥饿条件下，60%的PSI颗粒形成PSI-LHCI₂
超复合体，新增的外侧四聚体中TIDI1取代LHCA3位置。该四聚体呈现独特的33°旋转构象，通过LHCA1b与内侧LHCA8a/7a的相互作用稳定组装，其弯曲度较内侧四聚体降低12%。

TIDI1的分子特征与功能

TIDI1含有13个叶绿素(Chl)和3个类胡萝卜素(Car)，其色素排列与LHCA3高度保守，唯Chl a₆₀₇
因BC环延伸发生6.5 ?位移和67°旋转。这种独特的空间排布使其与LHCA3的Chl a₆₁₄
形成12.9 ?的适宜距离，确保能量高效传递。分子对接显示，TIDI1通过AC环与LHCA7b的疏水相互作用，以及BC环与LHCA3的极性作用，共同维持外侧四聚体的稳定性。

进化上的趋同适应策略

这种现象与蓝藻铁饥饿诱导蛋白IsiA系统形成有趣类比：在71个含IsiA的蓝藻基因组中，56个存在相邻的isiAB操纵子，编码IsiA和铁替代蛋白黄素氧还蛋白(FLD1)。类似地，含TIDI1的绿藻均共表达FLD1，包括北极沿岸的D. tertiolecta和埃及盐湖的D. salina这两个地理隔离250百万年的物种。这种趋同进化暗示真核与原核生物采用相似的"天线扩展-铁替代"双轨策略应对铁限制。

生理意义与潜在应用

PSI-LHCI₂
超复合体使捕光色素增加36-68%，补偿了PSI核心减少导致的光能捕获效率下降。与蓝藻IsiA形成的18-mer环状结构不同，真核系统通过LHCA亚基重组实现类似功能。该发现为理解海洋初级生产力限制因素提供新视角，其揭示的TIDI1-FLD1协同机制，或为开发抗铁胁迫作物提供新靶点。研究同时观察到D. tertiolecta的PSI-LHCI₂
中PSAG1/PSAH1亚基丢失，提示物种间存在调控差异，这为后续比较研究指明方向。