红球菌(Rhodococcus erythropolis)JCM 3132中嘧啶氧化降解途径关键酶N-丙二酰脲水解酶的功能解析与调控机制

本研究聚焦红球菌JCM 3132的嘧啶氧化代谢通路，首次纯化并表征了关键酶N-丙二酰脲水解酶(EC 3.5.1.95)，揭示其特异性催化丙二酰尿酸生成尿素和丙二酸的分子机制。该酶在pH 8.5、40°C时活性最佳，且基因簇表达受尿嘧啶诱导调控，为优化嘌呤核苷合成效率提供了新靶点。

　　

在微生物代谢的精密舞台上，红球菌(Rhodococcus erythropolis)JCM 3132演绎着独特的嘧啶降解交响曲。科研团队成功从大肠杆菌(Escherichia coli)重组系统中纯化出高活性N-丙二酰脲水解酶(N-malonylurea hydrolase)，这个分子剪刀能精准切断丙二酰尿酸(malonuric acid)的酰胺键，释放尿素和丙二酸这对代谢产物。酶动力学实验显示，这个催化剂对底物有着"专一恋人"般的严格选择性，在弱碱性(pH 8.5)和温和温度(40°C)环境下表现最佳。

更有趣的是，整个嘧啶氧化降解基因乐团——包括尿嘧啶/胸腺嘧啶脱氢酶、巴比妥酸酶和本研究主角——都会在尿嘧啶这个"指挥棒"的挥舞下集体奏响代谢乐章。这种精巧的调控机制暗示着微生物可能通过此途径平衡嘧啶与嘌呤间的核糖流动，为提升嘌呤核苷(如ATP、GTP等生命能量货币)的合成效率提供了新的调控开关。该发现不仅填补了微生物嘧啶代谢网络的空白，更为生物制造高附加值核苷类药物开辟了新思路。