茶多酚与大豆β-伴大豆球蛋白及大豆球蛋白结合的结构、聚集、致敏性和体外消化特性研究

本研究针对大豆蛋白（7S/11S）的致敏性、消化性及功能缺陷，通过非共价结合茶多酚（儿茶素/EGCG）调控其构象与聚集行为。结果表明，儿茶素因分子较小更易穿透蛋白疏水核心，导致浓度依赖性聚集并降低消化率（7S减7.3%，11S减15.1%）；而EGCG通过氢键/π-π堆积形成稳定超大复合物（粒径达462.2±6.8 nm），显著降低IgE结合能力（19.5–38.7%）并提升抗氧化活性。该研究为开发低敏、可控消化及高抗氧化功能的植物基食品提供了理论依据。

　　

大豆作为重要的植物蛋白来源，其核心贮藏蛋白β-伴大豆球蛋白（7S）和大豆球蛋白（11S）却因致敏性（Gly m 5/Gly m 6）、消化率低及功能特性不稳定等问题限制了应用。茶多酚作为天然活性成分，能否通过分子相互作用改善这些缺陷？来自中国的研究团队在《Food Research International》发表的研究给出了答案。

研究采用紫外光谱、圆二色谱、荧光光谱等技术解析构象变化，结合分子对接分析相互作用机制，通过粒径、表面疏水性、Native-PAGE等评估聚集行为，并测定ABTS自由基清除率、IgE结合能力及体外胃肠消化率评价功能特性。

Polyphenol-bound equivalents
11S蛋白比7S结合更多茶多酚，儿茶素因分子量小更易穿透疏水核心，而EGCG通过额外没食子酰基形成更高结合量。

Structural and conformational changes
两者均导致α-螺旋减少、β-折叠增加，且EGCG引起更显著的荧光猝灭和紫外红移，表明其更强地重塑蛋白三级结构。

Aggregation behavior
儿茶素在4 mM时引发明显聚集（粒径30.3±1.5 nm→462.2±6.8 nm），遮蔽酶切位点导致消化率下降；EGCG则通过多协同作用形成稳定超大复合物。

Allergenicity and antioxidant capacity
EGCG使IgE结合能力降低19.5–38.7%，归因于表位掩蔽和表面电荷改变；两者均显著提升抗氧化活性，尤以EGCG更突出。

In vitro digestibility
儿茶素引起的聚集使7S/11S消化率分别降低7.3%和15.1%，而EGCG复合物因结构稳定对消化影响较小。

该研究揭示茶多酚分子特性（没食子酰化程度、羟基密度）与蛋白功能调控的构效关系：小分子儿茶素适合需快速释放的应用，而EGCG更适用于低敏、高抗氧化场景。这一发现为精准设计植物蛋白功能食品提供了新思路，尤其在婴儿配方奶粉、特医食品等领域具有重要应用潜力。研究同时指出，需权衡聚集程度与消化率的矛盾，未来可探索复合多酚策略以优化性能平衡。