大豆-马铃薯蛋白复合凝胶的成胶机制解析：蛋白质组学、分子与结构的多维视角

为解决大豆分离蛋白(SPI)凝胶机械强度弱、结构完整性差的问题，研究人员通过复合马铃薯蛋白(PP)开展SPI-PP复合凝胶的相互作用机制研究。结果表明，PP的加入促进β-折叠构象转变，增强静电/疏水相互作用，形成30-45 kDa和70-90 kDa新蛋白片段。SPI/PP 70:30复合凝胶表现出最优的持水性(WHC)、储能模量(G')和凝胶强度，揭示了PP对蛋白交联的关键增强作用，为植物蛋白在食品工业的高效应用提供理论支撑。

　　

植物蛋白因其营养和功能特性成为食品科学领域的研究热点，其中大豆分离蛋白(SPI)和马铃薯蛋白(PP)尤为引人注目。SPI虽富含必需氨基酸，但其形成的凝胶往往机械强度不足，结构松散易碎；而PP作为高消化率(98%)、低过敏性的优质蛋白，具有出色的溶解性和乳化特性。如何通过蛋白复合策略改善SPI的凝胶性能，成为突破植物蛋白应用瓶颈的关键科学问题。

哈尔滨高科技集团与黑龙江省级科研团队通过系统研究SPI-PP复合凝胶的成胶机制，发现PP的加入可显著改变蛋白相互作用模式。该研究发表于《International Journal of Biological Macromolecules》，采用SDS-PAGE电泳、蛋白质组学分析、流变学测试等技术，结合表面疏水性(H₀)和ζ-电位测定，解析了不同比例复合凝胶的结构-功能关系。研究样本来源于哈尔滨本地市场的脱脂豆粕和新鲜黄肉马铃薯。

材料与方法
通过碱溶酸沉法制备SPI，采用硫酸铵沉淀法提取PP，重点考察SPI/PP 100:0、90:10、80:20、70:30、60:40五种比例复合凝胶的特性。

SDS-PAGE分析
电泳结果显示SPI/PP 70:30凝胶中出现30-45 kDa和70-90 kDa新蛋白条带，证实PP诱导SPI亚基(P26987、Q96452等)发生不可逆变性，形成新的蛋白聚集体。

凝胶特性
70:30组表现出最优性能：储能模量(G')提升42%，持水性(WHC)提高28%，凝胶强度达纯SPI的1.6倍。微观结构显示其网络孔径缩小53%，与流变学数据高度吻合。

相互作用机制
红外光谱证实PP促进SPI的随机卷曲向β-折叠转化(比例增加17%)；表面疏水性(H₀)上升表明疏水相互作用增强，而ζ-电位绝对值降低反映静电作用参与网络构建。

研究结论揭示，SPI主要维持凝胶网络骨架，PP通过增强非共价交联(特别是疏水相互作用)优化凝胶性能。该发现不仅阐明了植物蛋白协同作用机制，更为功能性食品开发提供了精准配比依据——SPI/PP 70:30的黄金比例可使凝胶性能达到最优平衡。研究团队特别指出，PP诱导产生的新蛋白片段(30-45 kDa)可能成为调控凝胶性能的关键靶点，这为后续植物蛋白分子改造指明了方向。

这项研究的创新性在于首次从蛋白质组学层面解析SPI-PP相互作用，突破传统单一蛋白改良思路。其成果对开发高弹性素食奶酪、植物基肉制品等具有直接指导价值，同时为其他植物蛋白复合体系研究建立了方法学范式。资助信息显示，该工作获得国家自然科学基金(32272386)和黑龙江省自然科学基金(LH2022C048)支持。