不同离子强度下蔗糖酯调控肌原纤维蛋白O/W乳液凝胶行为的分子机制：聚焦乳液特性、蛋白结构变化与分子互作

为解决低分子量表面活性剂(LMW surfactants)与肌原纤维蛋白(MPs)在乳化肉制品中协同作用机制不明的问题，四川大学团队通过调控蔗糖酯(SE)浓度(0.1-10 mM)和离子强度(0.3/0.6 M NaCl)，系统研究了SE对MPs乳液凝胶形成的影响。研究发现SE通过改变蛋白构象（α-螺旋含量从45%降至20%）和分子互作模式（氢键/疏水作用），在0.3 M离子强度下促进蛋白折叠而0.6 M下诱导解折叠，最终调控凝胶流变特性（粘性主导增强）。该研究为乳化肉制品质构创新提供了理论依据。

　　

研究背景与意义
乳化肉制品如法兰克福香肠的质构特性，高度依赖于肌原纤维蛋白(Myofibrillar proteins, MPs)在盐溶液中的乳化凝胶行为。MPs作为肌肉中含量最丰富的蛋白质（占比50%-60%），其两亲性结构能通过疏水域结合脂肪、亲水域连接水相来稳定乳液。传统工艺中，MPs在0.47-0.68 M NaCl溶液中溶解后，通过热诱导形成油包水(O/W)凝胶网络固定脂肪球。然而，添加低分子量表面活性剂(LMW surfactants)如蔗糖酯(Sucrose esters, SE)时，其与MPs的竞争性界面吸附会显著改变凝胶性能——过量SE可能导致脂肪球从"活性填料"变为"惰性填料"，削弱凝胶强度。尽管这一现象已被观察到，但SE浓度与离子强度的协同作用如何通过分子层面调控MPs构象和凝胶行为，仍是未解之谜。

四川大学的研究团队针对这一科学问题，选择两种典型离子强度（0.3 M和0.6 M NaCl）与三个SE浓度梯度（0.1、1.0和10 mM），结合分子动力学模拟技术，揭示了SE-MPs互作的多尺度机制。该成果发表于《Food Chemistry》，为精准调控乳化肉制品质构提供了新思路。

关键技术方法
研究采用以下核心方法：(1) 从5月龄"香猪"背最长肌提取MPs；(2) 动态光散射测定乳液粒径和Zeta电位；(3) 圆二色谱分析MPs二级结构（α-螺旋/β-折叠含量）；(4) 低场核磁共振(LF-NMR)检测凝胶水分分布；(5) 流变仪分析储能模量(G')和损耗模量(G'')；(6) 分子动力学模拟解析SE-肌球蛋白结合能。

研究结果
1. 乳液特性
在0.3 M离子强度下，SE浓度从0.1 mM增至10 mM时，乳液平均粒径从31.86 μm升至55.97 μm，Zeta电位绝对值从29.60 mV增至47.57 mV，表明SE通过取代界面蛋白增强了液滴静电稳定性。而在0.6 M高离子强度下，相同SE浓度变化使粒径从26.61 μm增至47.18 μm，证实高盐环境促进SE-MPs复合物形成。

2. 蛋白结构变化
圆二色谱显示，0.6 M离子强度下SE浓度升高使MPs的α-螺旋含量从45%锐减至20%，β-折叠增加，说明SE诱导了蛋白解折叠。分子动力学模拟揭示：高离子强度下，SE与肌球蛋白通过氢键和疏水作用形成稳定结合（结合能-15.2 kcal/mol），直接改变了MPs构象。

3. 凝胶性能
流变学分析表明，10 mM SE使凝胶储能模量(G')下降40%，损耗角正切值(tanδ)上升，表明体系从弹性主导转为粘性主导。LF-NMR显示自由水含量增加15%，证实SE削弱了凝胶持水能力。

结论与展望
该研究首次阐明SE浓度与离子强度通过"构象-界面-凝胶"三级调控网络影响MPs乳液凝胶性能：(1) 在0.3 M离子强度下，SE通过促进MPs折叠增强界面稳定性；(2) 在0.6 M时则通过解折叠MPs、削弱蛋白-基质相互作用降低凝胶强度。这一发现为开发"离子强度-表面活性剂"协同调控策略提供了理论基础，对低盐健康肉制品开发具有重要指导意义。未来可进一步探索SE与其他食品胶体的复配效应，以平衡质构与营养需求。