TGase双催化介导玉米醇溶蛋白可控脱酰胺化与ε-聚赖氨酸交联构建多功能食品保鲜膜

针对玉米醇溶蛋白（zein）膜机械性能差、易腐蚀等问题，中国研究人员通过转谷氨酰胺酶（TGase）双催化策略，实现zein可控脱酰胺化与ε-聚赖氨酸（ε-PL）高效交联，制备出拉伸强度提升5倍（10.725 MPa）、抗菌率>99%的多功能膜，为食品活性包装提供绿色解决方案。

　　

玉米醇溶蛋白（zein）作为玉米淀粉加工的副产品，因其独特的自组装特性被广泛应用于食品包装领域。然而，天然zein存在致命缺陷：疏水性强、机械性能差（拉伸强度仅2.011 MPa）、易受潮湿环境腐蚀，这些短板严重限制了其实际应用。传统改性方法各有局限——物理法效果微弱，化学法可能引入有毒试剂，而单一酶法改性效率低下。更棘手的是，zein虽富含谷氨酰胺（Gln）残基（>20%），但几乎不含赖氨酸（Lys），导致转谷氨酰胺酶（TGase）难以催化其自交联。如何通过绿色高效的手段解锁zein的潜能，成为食品包装材料研发的"卡脖子"难题。

中国国家自然科学基金资助的研究团队独辟蹊径，提出"一酶双催化"的创新策略：利用TGase同时催化zein的有限脱酰胺化与ε-聚赖氨酸（ε-PL）交联。这一设计灵感源于对TGase催化机制的深度挖掘——当缺乏氨基供体时，TGase能以水分子为受体催化Gln脱酰胺，这一曾被忽视的"副反应"实际上能改变蛋白电荷分布、暴露更多活性位点。而ε-PL作为含25-30个Lys残基的抗菌肽，恰好能作为TGase的理想交联底物。

研究采用多尺度表征技术：通过傅里叶变换红外光谱（FTIR）和圆二色谱（CD）解析蛋白二级结构变化，荧光光谱（FL）追踪分子构象转变，十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）验证交联效率，并结合力学测试、抗菌实验和草莓保鲜实验评估材料性能。

Effect of TGase-mediated deamidation on the properties of zein
研究发现，单纯TGase处理无法引发zein自交联（分子量保持在19-22 kDa）。但适度脱酰胺使zein的α-螺旋含量降低12.3%，β-折叠增加9.8%，蛋白结构从紧密变为松散，暴露出更多Gln残基。这种"分子松绑"效应使后续ε-PL交联效率提升3.2倍。

Conclusions
最终制备的zein/ε-PL复合膜展现出突破性性能：拉伸强度飙升至10.725 MPa（提升434%），水蒸气透过率降低68%，对大肠杆菌（E. coli）和金黄色葡萄球菌（S. aureus）的抗菌率均>99%。草莓保鲜实验显示，该膜可使腐败率降低82%，货架期延长5天。

这项研究的意义在于：首次利用TGase双催化效应实现zein"脱胎换骨"式改性，不仅为食品活性包装提供了性能优异的新材料，更开创了"一酶双功能"的蛋白改性范式。其技术路线完全符合绿色化学原则，相关成果发表于《Food Chemistry》，为农业副产物高值化利用提供了教科书级的案例。